Структурные изменения белков

Тонкие различия в первичной структуре родственных белков часто удается выявить методом отпечатков пальцев . Метод этот состоит в том, что белок подвергают частичному перевариванию с помощью одного или нескольких протеолитических ферментов, а затем разделяют продукты гидролиза и идентифицируют их, пользуясь для этого либо электрофорезом, либо хроматографией на бумаге. На фиг. 32 приведены полученные таким способом отпечатки пальцев , или пептидные карты , нормального и аномального гемоглобинов. Детальное изучение этих пептидных карт показывает, что все пептидные пятна, за исключением одного, идентичны. Таким способом генетически измененный структурный элемент выявляется очень легко, и для установления природы структурного изменения нет надобности устанавливать полную аминокислотную последовательность всей молекулы. Действительно, в ряде случаев весьма определенные указания относительно природы имеющегося замещения можно получить просто исходя из результатов анализа аминокислотного состава соответствующих пептидов, выделенных из двух белков. Но, конечно, однозначные доказательства замены одной аминокислоты на другую получают только после установления аминокислотной последовательности анализируемых пептидов. [c.96]

В настоящее время еще трудно полностью описать механизмы связывания белками в клеточных системах. В качестве примера рассмотрим модель переноса галактозида, показанную на рис. 5.14. Галактозид связывается на участке мембраны, обладающем требуемым специфическим сродством, и переносится в связанном состоянии, причем связывающий белок претерпевает структурные изменения. Необходимо учитывать и наличие фактора перемещения Т, показанного на рис. 5.15. [c.172]

Мембранные ферменты отличаются от растворимых ферментов одним важным свойством все они прочно связаны с липидным бислоем соответствующих мембран. Поэтому помимо субстратов, активаторов или ингибиторов их регуляторами являются сами мембранные липиды. Белок-липидные взаимодействия играют важную роль в регуляции активности мембранных ферментов, причем действие многих биологически активных соединений реализуется через изменение структурного состояния липидного бислоя. [c.358]

Первичная структура белков уникальна и детерминирована генетически. Каждый индивидуальный гомогенный белок характеризуется уникальной последовательностью аминокислот частота замены аминокислот приводит не только к структурным перестройкам, но и к изменениям физико-химических свойств и биологических функций. [c.59]

Следует еще раз подчеркнуть, что нарушение или выпадение любого звена, участвующего в синтезе белка, почти всегда приводит к развитию патологии, причем клинические проявления болезни будут определяться природой и функцией белка, синтез которого оказывается нарушенным (структурный или функциональный белок). Иногда синтезируются так называемые аномальные белки как результат действия мутагенных факторов и соответственно изменения генетического кода (например, гемоглобин при серповидно-клеточной анемии). Последствия этих нарушений могут выражаться в развитии самых разнообразных синдромов или заканчиваться летально. [c.544]

Приведем все же простую оценку ускорения реакции, основанную на предположении о трансформации энергии сорбции в энергию ФСК. Предположим, что структурное соответствие фермент — субстрат в ФСК приводит и белок, и малую молекулу в напряженное состояние ( дыба ). Пусть длина нерастянутой молекулы субстрата равна 1ц, длина полости фермента, в которую вошел субстрат, I. Изменения длины молекул субстрата н фермента равны соответственно х и у. Тогда х + у—1 — 1о и условие равенства упругих сил имеет вид [c.193]

Для растворенных веществ несложной структуры можно ожидать изменений в проявляемой ими тенденции удаляться из раствора или изменений коэффициентов активности под действием одновременно присутствующих в растворе веществ, влияющих на их растворимость летучесть и реакционную способность. Взаимодействия между макромолекулами в растворе, напротив, часто обратимо (и необратимо) влияют на структуру, что проявляется, например, в утрате активности при денатурации ферментов и изменениях точек плавления гелей. В равновесии кроме твердой фазы могут участвовать следующие типы частиц в растворе нативные макромолекулы, олигомерные или полимерные агрегаты, денатурированные макромолекулы. На рис. 1. 19 показаны структурные соотношения между этими типами частиц. К, е-т к пониманию наблюдаемого влияния солей и других растворенных веществ па эти равновесия состоит в том, что в каждом из состояний, изображенных на рис. 1.19, для растворителя доступны в различной степени те или иные группы молекул [253, 287, 351]. Хорошо известно, что конформации, которые макромолекулы,принимают в растворе, определяются стремлением к сближению всех гидрофобных групп между собой и к обеспечению доступа растворителя к гидрофильным группам [338]. В целом степень доступности молекулы для растворителя возрастает в ряду твердый белок < агрегированный или полимерный белок < нативный мономерный белок < денатурированный белок [287]. Однако, по-видимому, в каждом из этих случаев для растворителя оказываются доступными различные совокупности полярных и неполярных групп, причем степень доступности и состав групп зависят от природы макромолекулы. Влияние растворенных веществ на денатурацию, высаливание, деполимеризацию и т.д. можно объяснить, если учесть взаимодействия разных индивидуальных групп (заряженных, неполярных, полярных) [2871. [c.138]

БеЛки и пептиды занимают особое место среди биологически важных веществ. Они не имеют себе равных по многообразию и спектру выполняемых ими биологических функций и участвуют, по существу, во всех процессах жизнедеятельности. Среди них мы встречаем ферменты, гормоны, антибиотики, токсины, белки-рецепторы и белки-регуляторы белки образуют строительный материал тканей и органов, лежат в основе защитных систем живого организма (антитела, интерфероны и т. п.), являются ключевыми элементами всех биологических транспортных и энергетических систем. Несмотря на то что многие белки уже хорошо изучены, перед исследователем предстают новые неизведанные просторы мира белков, и в этом отношении надо говорить лишь о нашем вступлении в этот удивительный и загадочный мир. Если вы стремитесь найти новый белок, прослеживая его роль по определенной биологической функции, то сейчас все чаще и чаще вам приходится встречаться с белками новых типов, меняющими наши традиционные представления о свойствах белка и принципах проявления его активности. Это и мембранные белки, существующие и действующие в неполярных средах, и белки рецепторных систем, способные к скачкообразному изменению своей пространственной структуры и, наконец, огромные по размеру белки-ансамбли, с молекулярным весом, достигающим многих сотен тысяч. Все это ставит перед исследователем сложнейшие проблемы, заставляет его постоянно обновлять свой методический арсенал, а колоссальные темпы развития современной науки и стремительный прогресс в изучении живой материи обязывают его находить и идентифицировать эти белки точно и в кратчайшие сроки, отводя не так уж много времени для полного распознания всех уровней структурной организации белка. Это естественно, поскольку настоящее изучение белка, подступ к пониманию его функционирования, начинается лишь тогда, когда структура белка уже расшифрована. [c.3]

Наконец, по возрастанию поглощения света в области 295 ммк, сопутствующему ионизации фенольных групп, было определено число остатков тирозина, которое оказалось равным 6, При pH 7,5 происходит изменение конформации макромолекулы, и две карбоксильные группы, скрытые до того внутри глобулы, становятся обратимо титруемыми. Всего в р-лактоглобулине найдено 53 карбоксильные группы. Таким образом, методом титрования могут быть изучены некоторые структурные особенности и переходы в белке. При рН>9,7 белок необратимо денатурирует. При низких значениях pH он диссоциирует на две субъединицы с молекулярным весом около 18 000 каждая. Результаты титрования согласуются с данными аминокислотного анализа белка, проведенного с помощью стандартных методов, с точностью до одного аминокислотного остатка. [c.115]

При нарушении или прекращении процессов обмена веществ обычно наблюдается довольно быстрый распад структурных компонентов клетки. Этот распад происходит, вероятнее всего, вследствие действия гидролитических ферментов, которые усиливают свою активность при нарушении нормального метаболизма, и изменений растворимости водонерастворимых комплексов, представленных клеточными частицами. Один и тот же комплекс может в одних условиях вести себя как растворимый белок, а в других — как нерастворимая частица клетки. Различие между частицей и растворимым белком заключается не в молекулярных размерах, а в наличии в составе частицы водонерастворимых групп. [c.293]

Коллаген представляет собой структурный белок соединительной ткани. Он образует основную часть сухожилий, связок, фасций и некоторых других сходных тканей и входит в состав костей, хряща и кожи . Нативный коллаген лишь в слабой степени способен подвергаться воздействию разведенных кислот, щелочей и протеолитических ферментов. Поэтому при обработке соответствующих тканей этими гидролизующими агентами можно удалить из тканей все белки кроме коллагена и таким образом выделить коллаген. Продолжительное действие кислот, щелочей и ферментов вызывает, однако, необратимое изменение коллагена. Процесс изготовления кожи и состоит в очистке и дублении содержащегося в шкуре животного коллагена. Дубление колла- [c.210]

В интересах точности не следует утверждать, что биологическая активность определяется каким-либо одним типом функциональных групп (например, фенольными или аминными группами и т. п.) правильнее считать, что данная функциональная группа или определенная часть функциональных групп одного или, возможно, нескольких типов участвует в создании структуры, обусловливающей биологическую активность. Именно эти специфические структурные соотношения можно успешно исследовать при помощи физико-химических измерений. Во-первых, если нельзя показать, что при деблокировании первоначально экранированных функциональных групп биологическая активность восстанавливается, то следует при помощи физических методов установить, что денатурация не имела места. Во-вторых, следует выяснить степень молекулярной и электрохимической гетерогенности производных в ее связи с критерием гомогенности биологической активности. В-третьих, необходимо учесть возможные неспецифические влияния модификации белка на его физическую структуру. Если с одним молем белка вступает в реакцию только один моль реагента, в результате чего образуется совершенно неактивное соединение (как это наблюдается в случае ДФФ-химотрипсина), то можно утверждать, что активность белка обусловлена только одной, хотя и неизвестной до сих пор [141 в], функциональной группой или одним участком белковой молекулы. Однако если интенсивное замещение или блокировка только уменьшают активность, то этот эффект, повидимому, не является специфическим и объясняется общим изменением суммарного заряда или микроскопическим перераспределением. Следует принимать во внимание также и стерические эффекты. В настоящее время большое разнообразие относительно специфических химических реагентов позволяет производить исследование как электростатических, так и стерических эффектов. Это можно сделать, обрабатывая белок, например, такими двумя реагентами, как кетен и недокись углерода, один из которых образует новую нейтральную функциональную группу, а второй превращает основную функциональную группу в группу с кислотными свойствами. Подобным же образом для введения в одно и то же положение положительного или отрицательного заряда, а также для исследования стерических затруднений можно применять диазосоединения. Для такого рода исследований можно воспользоваться целым рядом аналогичных комбинаций. [c.352]

Структурная организация локусов иммуноглобулинов и гистосовместимости является яркой демонстрацией того, какое огромное расстояние пройдено от первоначальной концепции гена как обособленного неизменного участка ДНК, кодирующего один-единственный белок. Теперь нам известно, что гены могут образовывать огромные кластеры, состоящие из многих родственных последовательностей. Гены могут экспрессироваться, образуя альтернативные формы белка, и, наконец, они могут формироваться путем физических перестроек последовательностей ДНК в процессе развития соматических клеток. Таким образом, в течение последнего десятилетия представления об основном предмете генетики претерпели существенные изменения. [c.518]

Большое множество мембранных белков было солюбилизировано и получено в очищенном виде (см. гл. 34-37). Некоторые из них сохраняют активность в растворе с детергентом. Например, фоторецепторный белок родопсин дает одну и ту же полосу поглощения 500 нм независимо от того, находится ли он в растворе детергента или же в составе мембраны сетчатки. Более того, в обоих случаях простетическая группа этого белка при освещении претерпевает одинаковые структурные изменения. Белок саркоплазматического ретикулума мышц калсеквестрин, связывающий кальций, сохраняет способность связывать кальций и вне мембраны. Из саркоплазматического ретикулума был выделен также кальциевый [c.209]

Хотя невозможно количественно охарактеризовать степенью ромбичности природу взаимодействия белок — порфирин и структурные изменения, необходимые для искажения электронной структуры катиона железа, сравнение ромбических и тетрагональных составляющих симметрии гема высокоспиновых ферригемопротеинов [161,162] подчеркивает важность контактов между каркасом порфирина и соседними боковыми цепями аминокислот. Данные ЭПР [161, 162] свидетельствуют о том, что структурные изменения, влияющие на порфириновые или аксиальные лиганды, могут передаваться к центральному координированному катиону металла. На основе этого можно предложить механизм регуляции спиновых переходов и электронной конфигурации гемового железа структурным взаимодействием каркаса порфирина с ближайшими боковыми цепями аминокислот. [c.66]

Сущность процесса денатурации недостаточно еще выяснена. Предполагается, что денатурация связана с определенными структурными изменениями самой молекулы белка, протекающими без разрыва внутренних пептидных связей. Внутримолекулярные связи ослабляются, гидрофобные участки, которые были ранее спрятаны в ядре, приходят в соприкосновении с водой. Вследствие этого поверхность белковой частицы гидрофибизируется и растворимость белка понижается. Возможно, что в белке при его денатурации появляются некоторые новые радикалы, нехарактерные для природного (нативного белка). Нативный белок, состоящий из скручивающихся пептидных цепей, подчиняется каким-то еще неустановленным закономерностям. При денатурации происходит раскручивание цепей. Освобождающиеся концевые группы образуют межмолекулярные связи, вследствие чего происходит коагуляция белка. Тепловая денатурация происходит только в присутствии воды. При нагревании сухого яичного белка до 100 °С денатурации не происходит. Добавление к раствору белков некоторых веществ, например сахарозы, в значительной мере предохраняет их от денатурации. [c.361]

Далее, исследование структурных формул белков показало, что все молекулы данного белка математически тождественны друг другу, и только в результате генетической мутации может появиться измененная мутированная клетка, способная синтезировать измененный белок, причем все молекулы этого измененного белка также идентичны друг другу. Впервые Ингрэм на примере гемоглобина, а затем многие другие ученые показали, что простая генетическая мутация приводит к изменению одного единственного аминокислотного звена в полинентидной цепи белка. При этом свойства белка могут сильно измениться, хотя химическое повреждение и кажется весьма незначительным. Это проистекает из того, что макромолекулы белков свертываются в спиральную вторичную структуру вследствие образования огромного числа внутримолекулярных водородных связей, а спиральные з частки изгибаются и складываются в компактную третичную структуру, определяемую весьма тонким балансом различных молекулярных сил сцепления и отталкивания. Часто изменение природы одного звена цепи может вызвать катастрофические изменения третичной структуры. [c.10]

В последнее время получены и более прямые доказательства индукции светом структурных перестроек в мембранах дисков наружных сегментов палочек. Особенно показательны в этом отношении данные электронномикроскопической криофрактографии, полученные Абра-хамсоном с сотр. Установлено, что распределение и количество внутримембранных частиц на сколах сильно изменяется у обесцвеченных образцов мембран. Аналогичный вывод следует и из результатов проведенного Вашингтоном рентгеноструктурного анализа, показавшего, что свет изменяет плавучесть родопсина в жидком липидном бислое в обесцвеченном состоянии макромолекулы родопсина как бы погружаются в липидную фазу, в темповом — всплывают. Эти эксперименты послужили толчком для исследования структурного состояния липидной фазы в темновых и обесцвеченных мембранах дисков. Однако существенных изменений текучести липидной фазы в ходе индуцированной светом структурной перестройки обнаружить не удалось. Так, было показано, что параметр упорядоченности, определенный для спин-меченых в 6, 10 и 16-м положениях стеариновых кислот (ЭПР-зонды), и микровязкость гидрофобного ядра мембраны (гидрофобный флуоресцентный зонд 1,6-дифенил-1, 3, 5-гексатриен) остаются после обесцвечивания мембран неизменными. Эти результаты свидетельствуют о том, что в индуцированную светом структурную перестройку мембран дисков вовлечена преимущественно не липидный, а белковый компонент мембраны. По-видимому, в основе структурной перестройки лежат изменения белок-липидных и белок-белковых взаимодействий в поверхностных слоях мембраны. [c.139]

АКТаза представляет собой мультисубъединичный белок с шестью местами связывания субстрата и с шестью местами связывания аллостерического ингибитора СТР. На выяснение механизмов, с помощью которых модулируется активность этого и других аллостерических белков, было затрачено много усилий. Экспериментальные данные обычно интерпретируются в рамках схемы, предусматривающей согласованные конформационные изменения субъединиц (модель Моно — Уаймена — Шанжё), или схемы, предполагающей серию последовательных структурных изменений. [c.119]

Миодистрофия Дющенна-Беккера вызвана мутацией в гене, ответственном за синтез белка дистрофина. Этот белок находится в больших количествах в области сарколеммы, поддерживая, по-видимому, целостность мембраны (рис. 4.28). Структурные изменения в сарколемме приводят к дегенерации цито- [c.143]

Для более тонкой структурной реорганизации гена (результатом которой является замена одной или нескольких аминокислот в кодируемом белке) требуются специальные методы. Сначала химическим путем синтезируют небольшую молекулу ДНК, содфжащую измененную часть нуклеотидной последовательности данного гена. Затем этот синтетический олигонуклеотид гибридизуют с одноцепочечной плазмидой ДНК, в составе которой присутствует последовательность ДНК, подлежащая изменению гибридизацию ведут в условиях, допускающих спаривание не вполне подходящих пфтнеров (рис. 5-87). Синтетический олигонуклеотид становится затравкой для ДНК-полимфазы, осуществляющей синтез ДНК, в результате которого образуется молекула, содфжащая ген с встроенной в него измененной последовательностью. После этого модифицированный ген включают в экспрессирующий вектор, что позволяет получить измененный белок в достаточном количестве для детального изучения. Заменяя таким путем те или иные аминокислоты в молекуле интересующего нас белка, можно выяснить, какие именно части полипептидной цепи ответственны за такие фундаментальные процессы, как свертывание белка, взаимодействие белка с лигандом или ферментативный катализ. [c.337]

Экспрессия генов обычно регулируется на уровне образования РНК Как правило, инициация транскрипции регулируется либо репрессорными белками, блоюгрующими транскрипцию, либо активаторными, необходимыми для ее запуска. В первом случае экспрессия начинается после снятия репрессии в результате модификации белка-реи-рессора. Во втором ген транскрибируется только В том случае, если активаторпый белок находится В соответствующем функциональном состоянии. Репрессорные и активаторные белки-не единственные средства регуляции транскрипции. В некоторых случаях белки—продукты генной эксиресии -сами служат регуляторами транскрипции собственных генов. Известны также случаи, когда на эффективность транскрипции влияют структурные изменения в ДНК. Образование РНК может регулироваться и путем контроля скорости элонгации или места ее окончания, т.е. транскрибироваться может весь ген или какая-то его часть при наличии специфического стоп-сигнала. Экспрессия генов может также регулироваться на уровне трансляции матричной РНК В белки. В этом случае специфическая регуляция тоже обычно осуществляется на начальных этапах процесса декодирования. [c.37]

Известно, что эффект стероидных гормонов реализуется через генетический аппарат путем изменения экспрессии генов. Гормон после доставки с белками крови в клетку проникает (путем диффузии) через плазматическую мембрану и далее через ядерную мембрану и связывается с внутриядерным рецептором-белком. Комплекс стероид-белок затем связывается с регуляторной областью ДНК, с так называемыми гормончувствительны-ми элементами, способствуя транскрипции соответствующих структурных генов, индукции синтеза белка de novo (см. главу 14) и изменению метаболизма клетки в ответ на гормональный сигнал. [c.297]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

Денатурация, по-видимому, характеризуется некоторым сбщим расслаблением довольно жестко закрепленных структурных отношеиий, характеризующих нативный белок. Это приводит к раскручиванию свернутых полинептидных цепей (стр. 46) с обнажением ранее замаскированных реактивных групп. Внутримолекулярные изменения структуры белковой молекулы, имеющие место при денатурации, не сопровождаются разрывом ковалентных связей и обусловлены обратимым или необратимым нарушением [c.18]

Разностный метод Фурье, однако, применим только тогда, когда, сравниваются кристаллы со сходными структурами. В тех случаях, когда исследуемый белок образует при химической модификации кристаллы с различными пространственными группами симметрии, например в случае гемоглобина морской миноги 172], или огда при связывании малых молекул изменения структуры слишком велики для прямого применения метода, как в случае трио-зофосфатизомеразы [73], необходимо проводить новый структурный анализ. В этих условиях сравнение двух независимо разре-игенных белковых структур приводит к менее точным количественным данным. В результате такого сравнения не может быть получено столь детального описания стереохимии, которое в принципе достигается разностным методом Фурье. [c.25]

Водородные связи пропионовых групп с поверхностными остатками дают только качественное структурное обоснование механизма регуляции ориентации порфирина. Кроме того, в обоих белках имеются многочисленные ароматические остатки в окружении гема [11, 99], которые могут вовлекаться во взаимодействие с порфирииовым кольцом через тс-электронные системы. Эти взаимодействия трудно охарактеризовать количественно и использовать для сравнения. Однако водородные связи пропионовых остатков могут оказаться существенными в других гемопротеинах. Вероятно, в цитохром с-пероксидазе дрожжей по крайней мере одна из групп —СН2СН2СООН спрятана внутри гидрофобной области белка [150], тогда как в цитохроме с обе пропионовые группы образуют водородные связи с остатками внутри гидрофобной области белка [19, 20]. Эти различные структурные соотношения между белком и группами —СН2СН2СООН могут обеспечить различные типы взаимодействия белок — порфирин при регуляции изменений конфигурации порфирина. [c.62]

На основе рентгеноструктурного анализа с высоким разрешением проведено сравнение стереохимических свойств трех типов взаимодействий металл—белок. Для установления структурных и электронных факторов, ответственных за регуляцию активности иона металла, рассмотрены координационные центры металл — лиганд в белках и прослежена связь между молекулярной структурой, стереохимией и электронной структурой и биологической ролью функции иона металла. Гидро( бное взаимодействие порфиринового кольца гемоглобина и миоглобина рассмотрено по данным измерений магнитной восприимчивости, спектроскопии парамагнитного резонанса и исследования поляризационных спектров поглощения монокристаллов. С точки зрения электронной конфигурации (1-орбиталей и геометрии координации обсуждается взаимодействие замещенных ионов металлов в карбоксипептидазе А с карбонильной группой субстратов при гидролизе пептидов. Предполагается, что спектральные изменения, зависящие от pH и наблюдаемые в спектре электронного поглощения, замещенного иона Со(П), каталитически активного в карбоангидразе, обусловлены образованием упорядоченной структуры растворителя вблизи иона Со(И), Корреляция между молекулярной структурой, определенной методами рентгеноструктурного анализа, и электронной структурой координационного центра металл — лиганды, оцененной из спектроскопических данных, указывает на происхождение структурной регуляции реакционной способности иона металла в белках и ферментах. [c.123]

Таким образом, белок независимо от изменений природы аксиального лиганда может существенно усиливать или понижать каталитическую активность комплексов в реакциях перекиси водорода с различными субстратами. Нужна ли для каждого субстрата, для которого имеется существенное отличие от других субстратов в области процесса, какая-то специфическая особенность структуры белка Или, наоборот, имеется какое-то общее свойство белка, которое обусловливает эти эффекты, различающиеся как по отношению к различным субстратам, так и между разными ферментами Поскольку замедление реакции может быть связано с такими неспецифичными факторами, как пространственные затруднения или кулоновское отталкивание, мы сосредоточим свое внимание главным образом на механизме увеличения скорости процесса. Тот факт, что усиление каталазной активности, по-видимому, сопряжено с усилением неклассической пероксидазной активности в реакциях окисления таких субстратов, как этанол и муравьиная кислота, явно указывает на то, что у процессов этих двух типов имеется какое-то общее звено. Данные, приведенные в табл. 16, показывают также, что условия, необходимые для повышения каталазной и неклассической пероксидазной активности, не совпадают с условиями, требуемыми для повышения классической пероксидазной активности с такими субстратами, как пирогаллол. Поэтому приходится допустить существование по крайней мере двух структурных особенностей ( приспособлений ) в белке, которые обеспечивают его способность усиливать каталитическую активность простых железопорфириновых комплексов. Однако данные о суммарной каталитической реакции не позволяют ответить на вопрос, обеспечивается ли каждый из типов активности — классической каталаз- [c.212]

Образовавшаяся в клеточром ядре цепь информационной РНК поступает в цитоплазму и включается в рибосомные частицы, где в свою очередь служит матрицей для синтеза белка, и аминокислоты в белковой цепи располагаются в соответствии с той нуклеотидной последовательностью, которая имеется в информационной РНК (см. рис. 10). Следовательно, та химическая структура, которая была фиксирована в структуре ДНК, передалась в процессе синтеза на РНК и затем на белок. Другими словами, выражаясь нашим специальным языком, та наследственная информация (особенности последовательности нуклеотидов), которая была фиксирована в молекулярной структуре ДНК, была передана на РНК и затем на белок. Отсюда и название информационная РНК, т. е. РНК, структурно связывающая ДНК и синтезированный белок. Таким образом, последний, синтезируясь в своей структуре (последовательности аминокислот), отражает структуру (последовательность нуклеотидов) ДНК. О том, что все это весьма правдоподобно, свидетельствует целый ряд экспериментальных данных. Оказалось, что всякие изменения молекулярной структуры ДНК (например, замена некоторых нуклеотидов на другие неестественные или же нарушения нормальной структуры оснований, входящих в состав ДНК) неминуемо приводят к изменению аминокислотной последовательности в синтезируемом белке. [c.87]

Ионизация фенольных групп и сопровождающие ее изменения в спектре дают важные косвенные сведения о структурных различиях между раз-ньГми белками. Например , в случае яичного альбумина совершенно не наблюдается изменения спектра при типичных для таких изменений условиях. Изменения в спектре происходят только в том случае, если выдержать белок при pH—13 в течение нескольких минут. Известно, что при этих условиях в структуре белка происходят резкие изменения. Отсюда следует, что фенольныа боковые группы нативного яичного альбумина отличаются от таких же групп в других белках. Это отличие может заключаться в том, что фенольные группы яичного альбумина спрятаны внутри молекулы или по каким-то другим причинам недоступны для молекул воды или ионов гидроксила, которые необходимы для удаления способного диссоциировать протона. [c.113]

И структурные белки. Несомненно, что их роль не только механическая. Доказано, что структурным белкам присущи и каталитические функции. Эти функции особенно ярко проявляются у мышечного сократительного белка миозина. Исследования В. В. Эн-гельгардта и Н. А. Любимовой показали, что миозин ускоряет взаимодействие с водой (т. е. гидролиз) важнейшего аккумулятора энергии — аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). При этом получается аденозиндифосфорная кислота и фосфат. Энергия реакции используется мышцей, во время работы которой нити белка миозина сокращаются. Следовательно, этот белок выполняет двойную нагрузку он регулирует освобождение энергии и он же потребляет энергию, сокращаясь в процессе работы мышцы. Молекула миозина представляет собой длинную цепь — ее длина равна примерно 160 нм, а молекулярная масса достигает 600000, Кроме миозина, известны и другие мышечные белки (актин, тро-помиозин), Для того чтобы эти белки могли осуществлять обратимое сокращение, необходимо присутствие катионов металлов, вообще активно поглощаемых мышечными белками. Для работы мышцы требуются ионы калия, кальция, магния, нужен также запас фосфатов, используемых для синтеза АТФ, Связывание ионов металлов и водорода с ионными группами белков сильно влияет на взаимодействие участков цепи и приводит к изменению ее длины. Однако механизм мышечного сокращения более сложен и, по-видимому, связан с особым расположением нитей миозина и актина в мышце, позволяющих частицам актина при работе мышцы скользить вдоль нитей миозина. Из числа растворимых белков особенно важны альбумины и глобулины. [c.62]

Первый тин — высокомолекулярная рибосомная РНК (будем называть ее просто РНК). Она составляет примерно 90% клеточной РНК, является сравнительно медленно синтезируемым веществом, вполне устойчива. В опытах Херши, Месельсона и Дэверн -было показано путем переноса клеток с тяжелой среды на легкую , что изотопно меченная РНК переходит при делении клетки в дочерние клетки без изменений и может быть найдена в четвертом и даже пятом поколении. Изотопный состав унаследованной РНК нисколько пе меняется, хотя клетки живут и синтезируют вещества с легкими изотопами. В чем точно выражается его функция, сказать трудно. Пока известно лишь, что РНК составляет до 60% тела рибосом (остальные 40% — белок), т. е. выступает как структурный материал. Показано, что в хромосоме бактериальной клетки имеется специальный генетический локус, на котором синтезируется или реплицируется рибосомная РНК. [c.429]

Таким образом, как следует из этого небольшого обзора литературы, ДНП в концентрированном или в конденсированном состояниях весьма чувствителен к действию относительно низких доз ионизирующей радиации. Можно думать, что ответственной за нарушения в этих системах ДНП является лабилизация связи ДНК — белок или белок — белок в нуклеолротеидном комплексе. Нарушения подобного типа особенно важны, как мы уже указывали выше, в связи с тем, что в клетке нуклеопротеиды в зна чительные периоды ее жизнедеятельности находятся в конденсированном состоянии в составе хромосом. Повреждение связей такого типа, естественно, в этом случае должно вести к нарушению структурообразования и изменению свойств уже образованных надмолекулярных нуклеопротеидных структур. С целью исследования таких структурных дефектов в нашей лаборатории был разработан метод получения и изучения физикомеханических свойств конденсированных, ориентированных нуклеопротеидных структур [10]. Следует отметить, что этот метод является одной из немногих возможностей исследования нуклео- [c.14]

Присутствие Ds-элемента изменяет экспрессию sh-m. У некоторых мутантов он почти не выражается. У других этот локус транскрибируется с образованием большого количества аберрантной РНК, которая короче, чем мРНК гена Sh, и состоит частично из последовательности Sh, а частично из новых последовательностей. В результате трансляции образуется белок, иммунологически родственный синтетазе сахарозы, но имеющий измененную электрофоретическую подвижность. После того как станет известной структура локусов Sh и sh-m, появится возможность и ответить на вопрос какие именно сайты в пределах структурного гена или вблизи него подвержены влиянию Д5-элемента и как это сказывается на выражении гена [c.483]