Ионные связи в белках

Методы выделения нуклеиновых кислот. При изучении химического состава и строения нуклеиновых кислот перед исследователем всегда стоит задача выделения их из биологических объектов. В главе 2 было указано, что нуклеиновые кислоты являются составной частью сложных белков — нуклеопротеинов, содержащихся во всех клетках животных, бактерий, вирусов, растений. Нуклеиновые кислоты обладают сильно выраженными кислыми свойствами (обусловлены остатками ортофосфорной кислоты в их составе) и при физиологических значениях pH несут отрицательный заряд. Этим объясняется одно из важных свойств нуклеиновых кислот—способность к взаимодействию по типу ионной связи с основными белками (гистонами), ионами металлов (преимущественно с М "), а также с полиаминами (спермин, спермидин) и путресцином. Поэтому для вьщеления нуклеиновых кислот из комплексов с белками необходимо прежде всего разрушить эти сильные и многочисленные электростатические связи между положительно заряженными молекулами белков и отрицательно заряженными молекулами нуклеиновых кислот. Для этого измельченный путем [c.96]

Ионная связь может быть непосредственной или вовлекать двухвалентные катионы между аминокислотами, заряженными отрицательно, и анионными фосфолипидами (ФС, ФИ, ФГ). Взаимодействие такого типа (ионный мостик) было обнаружено между белком миелина и фосфолипидом ФИ [104], а также между ФС и водорастворимым белком пшеницы [33]. Было показано (хотя это нередко игнорируется в липидно-белковых взаимодействиях), что ионная связь может играть важную роль в образовании гидрофобных связей. Так, цитохром Ьб — белок эндоплазматического ретикулума не способен образовывать гидрофобные связи с алифатическими цепями фосфолипида ФС, тогда как они могут быть установлены с фосфолипидом ФХ [25]. Электростатическое отталкивание между белками и полярной частью фосфолипидов поэтому в состоянии воспрепятствовать последующему образованию гидрофобных связей. [c.311]

Следует напомнить об известных трудностях идентификации функциональных групп активных центров ферментов по величинам рК, полученным из изучения зависимости скорости реакции от pH. Во-первых, одна и та же группировка в белках разного строения может иметь неодинаковое значение рК из-за влияния соседних групп. Некоторую помощь в этом случае может оказать измерение теплоты диссоциации ионогенных групп, рассчитываемой по измерениям температурной зависимости рК. К сожалению, для холинэстераз эти термодинамические константы достаточно надежно не измерены. Согласно данным Шукудза и Шинода [122], теплоты диссоциации основной группировки ацетилхолинэстеразы эритроцитов и холинэстеразы сыворотки крови человека составляют соответственно 8,5 и 6,5 ккал1моль. Эти величины выше или ниже найденной для диссоциации имидазольной группы гистидина в других белках (6,9—7,5 ккал моль [123]). Если признать, что в обеих холинэсте-разах в качестве основной группировки активного центра выступает имидазол гистидина, то трудно понять столь существенное различие в величинах теплот диссоциации. Во-вторых, даже если измерение активности фермента при разных pH рассматривать в качестве своеобразного титрования функциональных групп активного центра, то полученные результаты нельзя безапелляционно считать отражением прямого участия этих групп в каталитическом акте. Можно представить, что ионы Н и ОН -среды выполняют свою функцию, вызывая не только протонизацию или депротонизацию функциональных групп активного центра, но также и более общую функцию создания и поддержания специфической для каждого фермента третичной структуры. Можно думать, что в создании третичной структуры фермента большую роль играют ионные связи между такими группировками, которые расположены вне активного центра и непосредственно не участвуют в реакции с субстратом. Такие ионогенные группировки при взаимодействии могут сближать друг с другом (или наоборот удалять друг от друга) определенные функциональные группы белка, которые непосредственно участвуют в каталитическом акте. Внешне эта непрямая роль кислотно-основных группировок фермента будет отражаться в форме обычной зависимости кинетических констант (и, V, Кт) от pH, но по существу такая зависимость не дает оснований для решения вопроса, является ли она следствием влияния pH на конформацию белка в районе активного центра или диссоциацию группировки, прямо участвующей в реакции с субстратами. [c.184]

Наличие ионно-белковых комплексов в тканевых жидкостях может быть установлено путем их диализа против безбелкового раствора, содержащего тот же ион в той же концентрации [39]. Если этот ион в тканевой жидкости находится в несвязанном состоянии, то никакого изменения в его концентрации не будет наблюдаться. В том же случае, когда часть ионов связана белком, ионы будут переходить из диализата в тканевую жидкость до тех пор, пока не будет достигнуто равновесие между свободными ионами по обе стороны мембраны. [c.86]

Наоборот, белки, взаимодействующие с липидами исключительно через посредство ионных связей, сильно увеличивают энтальпию перехода благодаря стабилизации липидного бимолекулярного слоя. Наконец, третья категория белков, которые соединены с мембранами преимущественно через ионные связи, но которые легко проникают через липидный бимолекулярный слой, заметно снижает энтальпию перехода. [c.312]

I водородных и ионных связей, гидрофобных взаимодействий I дисульфидных мостиков. Это явление сопровождается существенным уменьшением растворимости белков [52]. Некоторые авторы [17, 84] показали также, что механическая стойкость текстурированных продуктов снижается, когда свободные амино- [c.553]

Если полимер обладает структурой с чередующимися полярными и неполярными участками с резко различающимися по энергии межмолекулярными связями, то неполярная жидкость, выключая взаимодействие по участкам, связанным относительно слабым дисперсионным взаимодействием, в меньшей мере способствует разрушению структуры при измельчении, но ориентирует его именно по линии этого ослабления. Однако в этом случае, поскольку структура скреплена оставшимися более мощными, чем выключенные, дипольными и водородными связями, эффект ослабляющего действия и его направленность выражены весьма слабо. Наоборот, если жидкость способна в таком полимере ослаблять или выключать взаимодействие по полярным участкам, в том числе и водородным связям, то измельчение существенно облегчается и имеет ярко выраженную ориентацию по линии ослабленных связей. Например, в природных целлюлозных или белковых волокнах межмолекулярное взаимодействие и взаимодействие между элементами структур высшего порядка (фибриллы) в поперечном направлении осуществляются преимущественно водородными связями и в несравненно меньшей степени дипольными, дисперсионными и редкими химическими связями. В белках, кроме того, ощутимую роль в скреплении структур играют поперечные солевые ионные связи. [c.192]

В 1971 г. Ф. Сенгер и Г. Николсон предложили жидкостно-мозаичную модель биомембран, согласно которой мембраны представляют собой жидкокристаллические структуры, в которых белки могут быть не только на поверхности мембран, но и пронизывать их насквозь. В этом случае основой мембраны является липидный бислой, в котором углеводородные цепи фосфолипидов находятся в жидкокристаллическом состоянии, и с этим бислоем связаны белки двух типов периферические и интегральнь1е. Первые - гидрофильные, связаны с мембранами водородными и ионными связями и могут быть легко отделены от липидов при промывании буфером, солевым раствором или при центрифугировании. Вторые белки - гидрофобные, находятся внутри мембраны и могут быть выделены только после разрушения липидного слоя детергентом (процесс солюбилизации мембран), например, додецилсульфатом натрия, ЭДТА, тритоном и др. Интегральные белки, как правило, амфипатические, т.е. своей гидрофобной частью они взаимодействуют с жирными кислотами, а гидрофильной частью - с клеточным содержимым. Интегральные белки часто являются гликопротеидами, которые синтезируются в аппарате Гольджи, глико-зилируются в мембране и содержат много гидрофобных АК и до 50% спиральных участков. Эти белки перемещаются внутри липидного бислоя со скоростью, сравнимой с перемещением в среде, имеющей вязкость жидкого масла ( море липидов с плавающими айсбергами белков ). [c.107]

Протамины — положительно заряженные ядерные белки с молекулярной массой 10—12 kDa. Так же как и гистоны, они принимают участие в регуляции генной активности. Они примерно на 80% состоят из щелочных аминокислот, что дает им возможность взаимодействовать с нуклеиновыми кислотами посредством ионных связей. [c.48]

У веществ с водородными связями (белки, поливиниловый спирт, полиамиды и др.) ионная проводимость может быть обусловлена самоионизацией молекулы ио схеме [c.64]

Миоглобин и гемоглобин представляют собой высокоспиновые комплексы ферро-иона с имидазольной группой гистидина в пятом положении и молекулой воды в шестом. При замещении молекулы воды у атома железа кислородом или окисью углерода ферро-ион становится низкоспиновым, а парамагнитная молекула кислорода, имеющая два неспаренных спина, перестает быть парамагнитной (спины спариваются). Полный магнитный мо.мент молекулы оксигемоглобина становится равным нулю. Комплекс ферро-иона со спаренными спинами дает темно-красную окраску благодаря поглощению, связанному в основном с порфириновым кольцом. Окисление этих двух белков кислородом протекает сравнительно медленно, несмотря на то, что термодинамически это выгодно. Частично это связано с тем, что каждый такой процесс происходит с изменением спинового числа. При использовании других окисляющих агентов получаются высокоспиновые комплексы ферри-иона с белками, называемые метмиоглобином или метгемоглобином. Замещение молекул воды в шестом координационном положении атома железа в метгемоглобине на азид Мз или цианид СН дает низкоспиновый комплекс ферри-иона. [c.421]

Щелочная фосфатаза имеет молекулярный вес 80 ООО и состоит из 2 одинаковых блоков, по 380 аминокислотных звеньев каждый. Блоки соединены ионными связями. При гидролизе трипсином получается 35 полипептидов, которые могут быть хорошо разделены электрофорезом и хроматографией Исследование фосфатазы ревертантов показало, что она отличается от обычного белка из клеток дикого типа часто 1, изредка 2 аминокислотными звеньями. Мутация Р - Р приводит к клеткам, неспособным синтезировать активную щелочную фосфатазу. С помощью генетических экспериментов по рекомбинации место повреждения в цепи ДНК установлено с точностью до 2—3 нуклеотидных звеньев. Когда возникает возвратная мутация, происходит новая замена нуклеотида в том же звене или рядом и возникает опять осмысленное сочетание, но необязательно то же самое, какое было до первой мутации. Полипептидная цепь синтезируется на матрице, но одно аминокислотное звено оказывается измененным. Если замена звена [c.418]

Электрометрическое титрование и определение электропроводности белковых растворов в присутствии хлористых солей щелочных металлов показало, что небольшие количества этих одновалентных ионов также связываются с белками [27, 55, 56]. В сыворотке крови это количество, однако, настолько мало, что оно не может быть определено ни компенсационным диализом [39], ни электрофоретическим измерением чисел переноса [57]. Данные же электрометрического титрования и определений электропроводности показали, что около 10 функциональных групп молекулы сывороточного альбумина довольно прочно соединяются с анионами хлористых или роданистых солей и что, кроме того, значительное количество этих анионов связано с белком более слабыми связями [27]. Максимальное число ионов, связанных белком, хорошо совпадает с числом групп противоположного знака, находящихся в белковой молекуле. Так, например, было установлено, что яичный альбумин соединяется с метафосфорной кислотой, образуя кристаллическое соединение, в котором содержится приблизительно по одной молекуле метафосфорной кислоты на каждую положительно заряженную группу белка [58]. [c.88]

Очень просто объясняется с позиций теории мембранного равновесия и известная зависимость объема набухшего белка (например, студня желатина) от pH среды. Минимальная степень набухания студня должна соответствовать изоэлектрической точке белка, так как при этом минимально и осмотическое давление, являющееся причиной набухания. По обе стороны от этого минимума кривая зависимости объема от pH поднимается и, достигнув максимума, спускается, поскольку таким же образом от pH зависит и осмотическое давление. При трактовке набухания с точки зрения Доннана соверщенно все равно, являются ли макромолекулы белка кинетическими отдельностями или образуют трехмёрную сетку. Иначе говоря, безразлично, какими причинами удерживаются вместе поливалентные ионы в системе — в результате ли наличия полупроницаемой перегородки или тем, что эти поливалентные ионы связаны друг с другом прочными связями и образуют трехмерную сетку. [c.476]

Из вышерассмотренного анализа третичной структуры белковой молекулы можно вывести следующее определение третичной структуры это структура белка, обусловленная взаимодействием цистеиновых аминокислотных остатков, либо это клубок, фиксированный дисульфидными мостиками. Хотя в общем случае не исключено, что отдельные элементы (т.е. петли) клубка могут быть образованы взаимодействием и других аминокислот водородными связями с участием ОН-групп серина и треонина, ионными связями аммонийно-карбоксилатного типа ОСО-) остатков лизина (аргинина) и аспарагиновой (глутаминовой) кислоты. Но такие петли будут нестойкими и легко разрушаться при действии рас-т орителя, изменении pH среды и т.д. [c.99]

Это, наверное, самая неопределенная структура. Единственное, что можно сказать о ней — то, что это комплекс из нескольких полипептидных цепочек, связанных между собой самыми различными связями как слабыми водородными и ионными, так и прочными ковалентными, включая дисульфидные, сложноэфирные и амидные. Типичным случаем четвертичной структурной организации белка является молекула гемоглобина, состоящая из четырех полипептидных цепочек, связанных между собой водородными, гидрофобными и ионными связями. Особую роль выполняют ионные связи между аспарагиновой кислотой с одной стороны, лизином и аргинином с другой стороны — они образуются только в дезок-сигемоглобине и разрываются при ок-сигенировании атома железа. В свою очередь, гемы связаны с белковыми [c.99]

В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов. Высокая химическая специфичность ферментов связана отчасти с уникальной макроструктурой этих полимеров. Сложность общей структуры белков можно оценить на примере фермента рибоиуклеазы (рис. 25-12). В то время как вторичная структура белков определяется только водородными связями, многочисленные изгибы полипептидной цепи, придающие глобулярным белкам третичную структуру, зависят не только от пептидных связей и водородных связей между амидными группами, но и от других типов связей, а именно а) дисульфидных связей в цистине б) ионных связей, в которых участвуют дополнительные аминогруппы или карбоксильные группы в) водородных связей и г) гидрофобных взаимодействий (рис. 25-13). [c.410]

Глобулярные белки растворимы в воде и разбавленных солевых растворах и обладают шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения). Компактная структура возникает прн определенном сворачивании полипептидной цепи в основе такой структуры, по существу, лежит гидрофобное взаимодействие неполярных боковых цепей аминокислот. Помимо этого во взаимодействии отдельных участков цепн играют роль водородные связи и в некоторой степени ионные связи. Хорошая растворимость глобулярных белков объясняется локализацией иа поверхностн глобулы заряженных аминокислотных остатков, которые, окружая себя гидратной оболочкой, обеспечивают хороший контакт с растворителем. К глобулярным белкам относятся все ферменты и, за исключением структурных, большинство других биологически активных белков. [c.344]

При той причине, что белки функционируют в водной среде, а вода обладает исключительно сильно выраженным деассоциирующим действием, образование белковых конформаций не может быть объяснено одним лишь большим числом водородных связей в спиральной и -структурах. Помимо водородных связей решающий вклад в стабилизацию конформаций вносят ионные связи, вандерваальсовы дисперсионные силы и особенно гидрофобные взаимодействия. Под гидрофобными взаимодействиями понимают тот факт, что в водной среде гидрофобные группы плотно контактируют друг с другом с тем, чтобы уменьшить поверхность контакта с водой. Причина этого лежит в том, что соприкосновение гидрофобных групп с окружающими молекулами воды энергетически невыгодно. Об этом говорит то, что значение ДЯ° слегка превышает нулевое. Рассмотрим окружение некоторого гидрофобного бокового радикала таким образом, что оно будет охарактеризовано определенным упорядоченным состоянием молекул воды. Если две гидрофобные группы вступают во взаимодействие, то умень- [c.381]

Обобщая, остается сказать, что конформация остова белковой молекулы вносят решающую долю в формирование конформации глобулярного белка. Однако с помошью нековалентных взаимодействий (гидрос обные, диполь-дипольные взаимодействия, ионные связи, дисперсионные силы) осуществляется образование стабильной трехмерной структуры белка, имеющей исключительное значение для биологической функции глобулярного белка. [c.383]

Вообще говоря, именно совокупность этих связей обеспечивает введение белков в мембраны. Однако некоторые белки мембран соединены с фосфолипидами только ионными связями. Так обстоит дело с цитохромом с, белком, заряженным положительно при физиологических значениях pH (близких к нейтральному), который связывается с анионными фосфолипидами, такими, как ФС. Следует заметить, что ряд немембранных белков, таких, как полипептиды с основными свойствами [70] и рибонуклеазы [82], связывают анионные липиды. [c.311]

Адсорбция белков и других биологических полимеров чрезвычайно сложна, поскольку в ней участвуют водородные связи с группами ОН, НН или СО, ионные связи через четвертичные аммониевые ионы, присутствующие в некоторых разновидностях белков, и в особенности связп гидрофобной природы, возникающие между сегментами протеиновых цепей и зависящие от их конфигурации. Взаимодействие поверхности кремнезема с желатином обсуждалось в гл. 3 (см. рис. 3.11, лит. к гл. 3 [856]), а с белками и с родственными веществами будет рассмотрено в гл. 7 (см. лит. к гл. 7 [249—273]). Данная тема, вызывает постоянное внимание вот уже в течение более четверти века. Еще в 1954 г. Холт и Боукотт [441а] измерили адсорбционную способность на превращенном в порощок кварце с известной величиной удельной поверхности по отношению к коровьему альбумину. Из полученных данных можно подсчитать, что при монослойном покрытии на 1 нм поверхности удерживалось около 4 амидных сегментов, принимая усредненное значение молекулярной массы амидного сегмента равным 100. По-видимому, такая величина адсорбции является правдоподобной, если рассматривать протеиновую цепь в форме спирали. Максимальная адсорбция наблюдалась при pH 5—6. Те же авторы [4416] исследовали поведение белков и аминов с длинными целями, получаемых в виде мономолекулярных пленок на поверхности раздела фаз воздух—вода, когда ниже этой поверхности вводилась кремневая кислота. Белки более прочно связывались при их изоэлектрической точке такое связывание может происходить между органическими катионными группами молекулы и заряженными участками на поверхности кремнезема и, кроме того, путем образования водородных связей. [c.980]

Поскольку именно способность к образованию достаточно прочных связей с белками и другими полимерами, такими, как целлюлоза и пектин, составляет главное отличие таннинов от других фенольных соединений, представляет интерес кратко расслютреть эти связи. Таннины обладают способностью образовывать связи трех типов во-первых, возможны водородные связи между фенольными гидроксильными группами таннинов и свободными аминогруппами и амидными группами белка, или же гидроксильными и карбоксильными группами других полимеров во-вторых, возможны ионные связи между соответствующим образом заряженными анионными группами таннина и катионными группами белка, или же, в случае других макромолекул, возможно образовапие смешанных солей с соответствующим двухвалентным ионом металла, например кальция наконец, в-третьих, возможны ковалентные связи, образующиеся при взаимодействии хино-новых или семихиноновых групп, которые могут присутствовать в таннинах, с соответствующей реакциопноспособной группой в молекуле белка или другого полимера. Одпако связи первых двух типов, разумеется, легко разрываются устойчивость любого комплекса, образовавшегося за счет таких связей, зависит не только от относите.яьных концентраций таннина и полимера, участвующего в реакции, по и от pH раствора, ионной силы, а также от присутствия реагентов, разрушающих водородные связи, или металлов, способных образовать хелаты. С другой стороны, способность таннинов образовывать стойкие ковалентные [c.330]

Многие белки в противоположность приведенным выше примерам связывают ионы металлов либо временно, либо в течение всего времени их существования в организме. Ранее уже упоминался пример временного связывания Са + в связи с протеолитической активацией протромбина и других компонентов системы свертывания крови (см. разд. 24.2.1.2). Иной случай представляют щелочные фосфатазы и фосфокиназы, где, по-видимому, для экранирования отрицательных зарядов фосфатной группы для облегчения атаки атома фосфора нуклеофилом требуется ион двухвалентного металла типа Mg + или Zn +. Более постоянное связывание ионов металлов белками может служить для выполнения одной из указанных ниже целей. Ионы Са + предохраняют трипсин от автолиза. Конкавалин А (см. ниже) не связывает производных глюкозы до тех пор, пока не свяжет предварительно один ион Са + и один ион Мг 2+ на субъединицу. В данном случае катионы, по-видимому, осуществляют подгонку конформации молекулы, образуя центр связывания глюкозы. Ионы металлов принимают также участие в формировании активных центров ферментов. По- [c.561]

Дальнейшая работа по изучению механизма генного контроля синтеза глобулинов семян гороха была направлена на ноиски способа дерепрессии гепа, ответственного за синтез глобулина семян, в хроматине из почек гороха. Результаты одного из экспериментов но дерепрессии приведены в табл. 66. В этой серии экспериментов из хроматина удаляли весь белок, связанный ионными связями. Как уже было сказано в гл. 4, такой белок нредставляет собой главным образом или исключительно гистон. После депротеинизации хроматина остается ДНК. При использовании такой освобожденной от гистона ДНК из хроматина почек гороха в качестве матрицы д.тя синтеза информационной РНК, а затем для синтеза белка рибосомной системой наблюдается синтез значительных количеств глобулина семян (табл. 66). [c.524]

В различных нуклеопротеинах количество нуклеиновой кислоты колеблется от 40 до 65% (например, в рибосомах про- и эукариот). В вирусных нуклеопротеинах количество нуклеиновых кислот не превышает 2—5% от общей массы. Так, у вируса табачной мозаики (ВТМ) на долю РНК, правда, с огромной молекулярной массой —около 2000000, приходится всего около 2%. Остальная часть этой гигантской вирусной частицы приходится на долю однотипных белковых субъединиц (рис. 2.3). Ионная связь между РНК и белковыми молекулами ВТМ весьма непрочная и легко разрывается даже в мягких условиях, что позволяет отделить РНК от белка. Интересно, что после удаления разрывающего ионную связь агента при смешивании этих продуктов происходят полная регенерация исходного ВТМ, восстановление всех его физических параметров и биологических свойств, включая способность поражать зеленый лист. Это явление самосборки, впервые открытое у ВТМ, в дальнейшем было обнаружено также у бактериофагов, представленных нуклеопротеинами. Акад. A. . Спирин и одновременно М. Номура разделили 70S рибосомы (рибонуклеопротеины) на их состав- [c.87]

Вторичная структура белков (как и пептидов) отражает расположение полипептидной цепи в пространстве. Характер пространственной структуры полипептидной цепи обусловлен дополнительным образованием пяти типов связей между отдельными аминокислотными остатками, стабилизирующих структуру белковой молекулы 1) дисульфидные мостики, 2) водородные связи, 3) ионные связи, 4) гидрофобные связи и 5) гидратируемые группы при этом связьшаемые остатки могут находиться и в достаточно удалённых друг от друга участках полипептидной цепи. [c.67]

Пространственная структура зависит не от длины полипептидной цепи, а от последовательности аминоютслотных остатков, специфичной для каждого белка, а также от боковых радикалов, свойственных соответствующим аминокислотам. Пространственную трехмерную структуру или конформацию белковых макромолекул образуют в первую очередь водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот. Водородные связи играют огромную роль в формировании и поддержании пространственной структуры белковой макромолекулы. Водородная связь образуется между двумя электроотрицательными атомами посредством протона водорода, ковалентно связанного с одним из этих атомов. Когда единственный электрон атома водорода участвует в образовании электронной пары, то протон притягивается соседним атомом, образуя водородную связь. Обязательным условием образования водородной связи является наличие хотя бы одной свободной пары электронов у электроотрицательного атома. Что касается гидрофобных взаимодействий, то они возникают в результате контакта между неполярными радикалами, неспособными разорвать водородные связи между молекулами воды, которая вытесняется на поверхность белковой глобулы. По мере синтеза белка неполярные химические группировки собираются внутри глобулы, а полярные вытесняются на ее поверхность. Таким образом, белковая молекула может быть нейтральной, заряженной положительно или же отрицательно в зависимости от pH растворителя и ионо-генных групп в белке. К слабым взаимодействиям относят также ионные связи и ван-дер-ваальсовы взаимодействия. Кроме того, конформация белков поддерживается ковалентными связями 8—8, образующимися между двумя остатками цистеина. В результате гидрофобных и гидрофильных взаимодействий молекула белка спонтанно принимает одну или несколько наиболее термодинами-чесю выгодных конформаций, причем, если в результате каких-либо внешних воздействий нативная конформация нарушается, возможно полное или почти полное ее восстановление. Впервые это показал К. Анфинсен на примере каталитически активного белка рибонуклеазы. Оказалось, что при воздействии мочевиной или р-меркаптоэтанолом происходит изменение ее конформации и, как следствие, резкое снижение каталитической активности. Удаление мочевины приводит к переходу конформации белка в исходное состояние, и каталитическая активность восстанавливается. [c.35]

Липопротеины составляют большую группу сложных белков. Эти макромолекулы в значительных количествах находятся в митохондриях, из них в основном состоит эндоплазматический ретикулум, их обнаруживают и в плазме крови, и в молоке. Как правило, липопротеины — это большие молекулы. Их молекулярная масса достигает миллиона дальтон. Гидрофильность белковой и гидрофобность простетической группы липопротеинов определяют ту роль, которую они играют в процессах избирательной проницаемости. Липиды, входящие в состав липопротеинов, отличаются по строению и биологическим свойствам. В частности, в составе липопротеинов открыты нейтральные липиды, фосфолипиды, холестерин и др. Липидный компонент соединяется с белком при помощи нековалентных связей различной природы. Так, нейтральные липиды соединяются с белком посредством гидрофобных связей. Если же в образовании липопротеина участвует фосфолипид, то он взаимодействует с белком при помощи ионных связей. [c.48]

Третичная структура. Так назьгааемые боковые радикалы (К) аминокислот в полипептидной цепи способны к дополнительным внутримолекулярньпи взаимодействиям, которые препятствуют а-спирализации и образованию /3-структур, в результате чего белки приобретают глобулярную форму (отношение длины к ширине молекулы меньше 10) У фибриллярных белков такое соотношение больше 10 Если кератин, коллаген, синтетические полипептиды относятся к фибриллярным, то ферменты являются глобулярными белками Третичная структура белков образуется за счет водородных связей -ОН, -МНг, -СОО групп боковых радикалов, ионных связей между -КН4 и -СОО группами, 884 [c.884]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

Принципы, использованные при определении групп, образующих координационные связи в цистеинате цинка, могут быть применены для аналогичных целей и в случае белков. Карбоксипептидаза А — протеолитический металлсодержащий фермент — имеет в своем активном центре ион цинка, который может быть замещен различными двухвалентными ионами переходных металлов. Константы стабильности комплексов всех этих ионов с белком были определены. На фиг. 79 показана корреляция величин логарифмов констант стабильности для комплексов карбоксипептидазы и для комплексов ряда модельных соединений. Модельные соединения подобраны так. что они моделируют [c.411]

Образно говоря, белки являются липкими и стремятся связаться друг с другом. Силы, обеспечивающие эту липкость , имеют различную природу. Это ионные связи, вандерваальсовы взаимодействия, водородные связи и т. д. Такое поведение белков может очень сильно влиять на их седиментационные свойства. Наиболее важен в связи с этим кинетический подход. Если скорость взаимодействия между компонентами невелика, то при ультрацентрифугировании можно наблюдать одновременно каждый компонент. Если же равновесие между компонентами смеси устанавливается быстро по сравнению с временем центрифугирования, то могут образовываться седиментирующие формы с промежуточными свойствами. Рассмотрим, например, чистый белок. При электрофорезе он ведет себя как один компонент, несмотря на наличие большого количества его ионных форм, очень быстро переходящих друг в друга. Кенн и Гоуд [9], однако, описали условия, в которых чистый белок не обязательно дает одну зону. [c.156]

В табл. 1 собраны магические аминокислоты и приведены их формулы. Все они содержат обе группы N112 и СООН в а-поло-жении при атоме С. Аминокислоты можно разбить на несколько классов но свойствам радикала К. В табл. 1 осуществлена подобная классификация. Мы видим, что ряд аминокислот являются электрохимически активными, т. е. содержат в боковом радикале К кислые (СООН, ЗН) или основные (NH2, NH) группы. Будучи связаны в полинентидной цени, подобные боковые группы образуют при соответствующих pH ионы. В белках наблюдается еще одна характерная особенность. Значительная часть карбоксильных групп в боковых ценях в них амидирована, т. е. является продуктом реакции [c.11]

Растворяющее действие солей особенно четко проявляется в тех случаях, когда белок нерастворим в дестиллированной воде. Так эвглобулины сыворотки крови или растительные глобулины нерастворимы в воде, но легко растворяются после добавления хлористого натрия к суспензии белка в воде. Способность нейтральных солей стимулировать растворение белков объясняется электростатическим взаимодействием между их ионами и заряженными группами белка [37]. Как упоминалось в гл. V, растворы белка в изоэлектрической точке содержат не только изоэлектрические молекулы Р с нулевым свободным зарядом, но также анионы и катионы белков с формулами Р , Р , Р. .. и Р+, Р++,. .. Растворимость этих ионов выше, чем растворимость белка в изоэлектрической точке [36]. Так, например, вычисленная растворимость незаряженных молекул карбоксигемоглобина лошади равна г па л воды при ионной силе, равной нулю, в то время как истинная растворимость смеси незаряженных и заряженных молекул составляет 17 г на 1 л [36]. Количество ионизированных молекул белка увеличивается не только при добавлении кислот или оснований, по также и при добавлении нейтральных солей [36]. Это увеличение может быть причиной повышения растворимости белков, т. е. причиной растворяющего действия солей. Нет необходимости считать, что при этом образуются постоянные прочные связи между ионами белка и ионами добавленных солей [37]. Вероятно, каждая из ионных групп белка окружается, в силу ее электростатического действия, атмосферой солевых ионов противоположного знака. Трудно решить, ведет ли это к образованию постоянных связей между белком и неорганическими ионами (см. гл. V). [c.113]

На фиг. 30 схема / изображает молекулу нативного белка, имеющую только внутримолекулярные солевые мостики, схема II представляет молекулы денатурированных белков, соединенные друг с другом мсжмолекулярными солевыми мостиками. На этих схемах образование структур, протекающее фактически в трех измерениях, представлено на плоскости, т. е. в двух измерениях. Гипотеза, приписывающая свертывание белков образованию солевых мостиков между ионными группами белков, принимается, однако, далеко не всеми исследователями. Некоторые из них считают, что нерастворимость денатурированных белков связана с пространственным перераспределением полярных и неполярных групп, которое выражается в переносе неполярных, гидрофобных групп на поверхность молекулы [134, 175, 176]. [c.155]

Природа сил, действующих в сложных белках, изучалась путем соединения белков с различными типами веществ, в частности с анионами и катионами. Соединение малых неорганических ионов с белками уже рассматривалось в гл. V (см. стр. 86). Там указывалось, что ионные группы белков соединяются с катионами кальция, анионами фосфата и другими неорганическими ионами путем образования солеобразных связей. Подобные же связи образуются и in vitro так, например, инсулин легко соединяется с анионом роданистых солей [6]. [c.221]