Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Субстрат

    Хлоропреновый каучук получил широкое применение в СССР и за рубежом в качестве каучука общего и специального назначения. Это обусловлено его ценными свойствами — высокими физикомеханическими показателями, удовлетворительной обрабатываемостью и хорошей совместимостью с ингредиентами резиновых смесей и другими полимерами. Вулканизаты, полученные на основе хлоропреновых каучуков, обладают рядом других ценных свойств высокой прочностью в сочетании с высокой пластичностью и удовлетворительной эластичностью стойкостью к кислородному и озонному старению удовлетворительной маслобензостойкостью хорошей адгезией к многим субстратам огнестойкостью удовлетворительным сопротивлением истиранию малой газопроницаемостью. [c.368]


    Можно утверждать, что без катализа вообще была бы невозможна жизнь. Достаточно сказать, что лежащий в основе жизнедеятельности процесс ассимиляции двуокиси углерода хлорофиллом растений является фотохимическим и каталитическим процессом. Простейшие органические вещества, полученные в результате ассимиляции, претерпевают затем ряд сложных превращений. В химические функции живых клеток входит разложение и синтез белка, жиров, углеводов, синтез различных, часто весьма сложных молекул. Таким образом, клетка является своеобразной и весьма совершенной химической лабораторией, а если учесть, что все эти процессы каталитические — лабораторией каталитической. Катализаторами биологических процессов являются особые вещества —ферменты. Если сравнивать известные нам неорганические катализаторы с ферментами, то прежде всего поражает колоссальная каталитическая активность последних. Так, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназа в 1 сек при комнатной температуре превращает 720 моль спирта в уксусный альдегид, в то время как промышленные катализаторы того же процесса (в частности, мeдь)J при 200° С в 1 сек превращают не больше 0,1 — 1 моль на один грамм-атом катализатора. Или, например, 1 моль фермента каталазы при 0°С разлагает в одну секунду 200 000 моль перекиси водорода. Наиболее же активные неорганические катализаторы (платиновая чернь) при 20° С разлагают 10—80 моль перекиси в 1 сек на одном грамм-атоме катализатора. Приведенные примеры показывают, что природные биологические катализаторы во много раз превосходят по активности синтетические неорганические катализаторы. Высокая специфичность и направленность действия, а также способность перерабатывать огромное количество молекул субстрата за короткое время при температуре существования живого организма и позволяет ферментам в достаточном количестве давать необходимые для жизнедеятельности соединения или уничтожать накапливающиеся в процессе жизнедеятельности бесполезные, а иногда и вредные продукты. [c.274]

    Образование сложных эфиров при реакции бензилхлорида с твердыми солями в толуоле, катализируемой третичными аминами или четвертичными аммониевыми солями, также проходит в органической фазе и имеет первый порядок по субстрату и катализатору [94]. Кинетика замещения 81—83] и этери-фикации с использованием краун-эфиров в качестве МФК в системах жидкость/жидкость [55, 81—83] и твердая фаза/жидкость [73] также подтверждает общую схему механизма МФК. Реакцию между твердым фенолятом калия и алкилгалогенида-ми в толуоле могут катализировать даже линейные полиэфиры, связанные с полимерным носителем, и кинетика реакции оказывается точно такой же, как и с растворенным катализатором. Эти наблюдения указывают на возможность тесного контакта между смолой-носителем катализатора и твердой солью [74]. [c.54]


    Зависимость констант Михаэлиса кз и Км от pH мон ет быть весьма сло кной. Поэтому для исследования зависимости от pH србды требуется использование буферных растворов. При этом нередко оказывается, что между компонентами буферного раствора (особенно НРО ") и ферментом имеется определенное взаимодействие. Кроме того, влияние на активность белка и активность субстрата также оказывает ионная сила раствора, что еще в большей стенени усложняет интерпретацию процесса в буферном растворе. Этот факт не всегда принимался во внимание. Во всех уравнениях, применявшихся в этом разделе, концентрации должны быть заменены на активности. Когда концентрация субстрата меняется в широком диапазоне, то поправка на активность может быть весьма существенной. Например, изучение скорости реакции уреаза — мочевина в диапазоне концентрации мочевины от 0,0003 до 2,0 М показало, что при высоких концентрациях мочевины скорость реакции надает [112]. Это может быть связано с изменением активности, а не механизма реакции. [c.564]

    Независимо от величины к из уравнений (22,7) — (22.9) следует, что дофазовое осаждение металлов наблюдается только в том случае, когда работа выхода электрона из металла подложки (металл М1) больше, чем из металла монослоя (Мг). Следовательно, образование монослоя сопровождается переносом электронов нз него в субстрат и появлением диполей на границе раздела М( и Мг, причем положительный конец диполя расположен на монослое. Свойства монослоя, его структура, во многом определяемая структурой субстрата, играют очень важную роль в процессе дальнейшего развития осадка, влияя также на адсорбционные, каталитические, коррозионные и другие характеристики металла. Дофазовое осаждение представляет поэтому не меньший интерес, чем зароды-шеобразование, и с ним необходимо считаться прн рассмотрении механизма возникновения новой металлической фазы. [c.458]

    Общие представления о кинетической роли ферментов впервые были сформулированы Михаэлисом и Ментеном [100]. Они предположили, что молекула, подвергающаяся реакции (субстрат 8), обратимо адсорбируется на определенных местах Е фермента, образуя стабильный комплекс З-Е фермент — субстрат. Последующий распад этого комплекса с образованием продуктов реакции является лимитирующей стадией процесса. Схема реакции аналогична схеме Ленгмюра, предложенной для катализа на поверх- [c.561]

    Как же можно объяснить эти факты Прежде всего следует отметить, что в приведенных реакциях имеет место истинный катализ в том смысле, что катализатор не расходуется в химической реакции. Если учесть, что общим в поведении всех катализирующих частиц является способность к переносу протона, то естественно предположить наличие взаимодействия между реагирующей молекулой (или ее сопряженной кислотой или основанием) и катализирующей кислотой или основанием, включающего перенос протона. Наконец, так как в общей реакции ионы не принимают участия, следует полагать, что имеет место обратный перенос протона от этого последнего комплекса (субстрат плюс кислота или основание) с образованием конечного продукта. [c.481]

Рис. VII. . Модель взаимодействия молекул субстратов с помощью фермента. Рис. VII. . <a href="/info/1398194">Модель взаимодействия</a> молекул субстратов с помощью фермента.
    Следует заметить, что, для того чтобы соответствовать такой интерпретации, любой субстрат, способный подвергаться специфическому или общему кислотно-основному катализу, должен сам по себе быть способным действовать и как кислота, и как основание (т. е. быть амфотерным). Это согласуется с известными фактами, хотя и ие все реакции, катализируемые кислотой, могут катализироваться основаниями и наоборот. [c.483]

    Эти исследования — наглядный пример использования стереохимических представлений в катализе. Они свидетельствуют о возможности существования на поверхности катализаторов наборов активных центров, оптимальных для катализа определенных молекул благодаря соответствию межатомных расстояний и углов кристаллической решетки катализатора и аналогичных параметров молекул субстрата. Естественно, что увеличение или уменьшение параметров решетки приведет к изменению геометрии активных центров, а следовательно, к росту или уменьшению скорости реакции в зависимости от улучшения или ухудшения соответствия между реакционным индексом молекулы субстрата и активным центром. Позднее различие каталитической активности гладкой поверхности металлических катализаторов, ступенчатых структур, выступов и пиков на ней наглядно продемонстрировал Соморджай (см. разд. У.5). Приведенные данные являются также серьезными доводами против представлений о гидрировании вдали от поверхности катализатора [15]. Следует также специально подчеркнуть, что представления о существовании на поверхности катализатора оптимальных активных центров получили подтверждение при изучении гидрогенолиза оптически активных соединений [16—20]. [c.13]

    Предположение о существовании стационарного состояния является спорным для систем, в которых концентрация комплекса фермент — субстрат велика по сравнению с концентрацией свободного фермента, а концентрация субстрата (3) не сильно превышает концентрацию (Ео). Если (3) > (Ео) или (Е-З) < (Ео), то предположение о стационарности справедливо для случая, когда глубина реакции (Зо) — (3) > (Е-З). [c.562]


    Нужно иметь в виду, что растворы крахмала являются хорошим питательным субстратом для микроорганизмов и потому скоро портятся. Более устойчивый раствор крахмала можно получить, прибавляя к нему (в момент приготовления) несколько миллиграммов НдЬ. [c.404]

    Как показывает Н. И. Черножуков, результаты, связывающие зависимости скорости окисления от концентрации О2, были получены с дистиллятами глубокой очистки. В тех же случаях, когда испытывалось масло нормальной очистки, такой зависимости не обнаруживали. Очевидно, скорость реакции окисления определяется не столько концентрацией О2, сколько наличием и возможностями зарождения активных молекул субстрата и развитием цепи реакции. Если в масле нет веществ, тормозящих процесс окисления, т. е. масло очищено, то повышение концентрации кислорода увеличивает скорость окисления за счет большей возможности столкновения молекул кислорода с активированными молекулами субстрата. Когда же количество активированных молекул в окисляемом продукте мало и энергия их поглощения веществами, тормозящими реакцию, невелика, концентрация кислорода уже не оказывает существенного влияния на скорость окисления. [c.16]

    Когда такие факторы, как природа субстрата, нуклеофила и уходящей группы, постоянны, активация аниона зависит от растворителя, а также от природы и концентрации лиганда. Бициклические криптанды, такие, как 5, оказывают более сильное влияние, так как они в большей степени охватывают катион, образуя тем самым более стабильные комплексы. В полярных апротонных растворителях крауны обусловливают усиление диссоциации. В других системах (например, грег-бутоксид натрия в ДМСО) ионные агрегаты разрушаются в результате комплексообразования с краунами, что приводит к увеличению основности алкоксида, измеряемой скоростью отщепления протона [101]. В менее полярной среде, такой, как ТГФ или диоксан, доминирующими частицами являются ионные пары. В этом случае краун-эфиры могут благоприятствовать образованию разделенных растворителем более свободных (рыхлых) ионных пар [38, 81] с более высокой реакционной способностью [102]. Даже в гидроксилсодержащих растворителях при добавлении краунов наблюдаются удивительные эффекты, так как изменяются структура и состав сольватной оболочки вокруг ионной пары и ионные агрегаты частично разрушаются. Например, сильно изменяется соотношение син1 анти-изомеров при элиминировании, катализируемом основаниями [103]. [c.40]

    В реакциях, катализируемых основаниями, лимитирующей стадией является перенос протона от субстрата МН к основанию В. [c.482]

    Лоури [29] впервые высказал предположение, обоснованное впоследствии Свейном [30], что, поскольку роль кислоты или основания заключается в облегчении переноса протона от одной части молекулы субстрата к другой, наиболее быстрому пути осуществления реакции будет соответствовать механизм, заключающийся в одновременном отрыве и присоединении протона. [c.483]

    Следовало бы ожидать, что уравнение (XVI.3.4) будет удовлетворяться, если процесс ионизации будет идти строго параллельно процессу образования активированного комплекса. Так как первый процесс сводится к переносу протона от НА к растворителю, в то время как последний представляет собой частичный перенос протона от НА к реагенту, совершенно неудивительно, что изменение свободной энергии в этих двух процессах может быть связано. Из того факта, что переходное состояние представляет собой только частичный перенос протона и, следовательно, обусловливает только часть общего изменения свободной энергии ионизации, можно заключить, что величина показателя а должна лежать в интервале от О до 1. Однако точного линейного соотношения следовало бы ожидать только в том случае, если бы не было специфических взаимодействий между субстратом и НА или по крайней мере таких взаимодействий, которые отличались бы от взаимодействия между растворителем и НА. На то, что такие взаимодействия все н е существуют, указывают наблюдаемые иногда отклонения от уравнения Бренстеда. [c.485]

    За 150 лет, прошедших со времени первых успешных экспериментов Вёлера, органический синтез дал в руки химика арсенал изощренных методик, приводящий даже в некоторое замешательство своим объемом. Однако наблюдая легкость, с которой живые организмы создают сложные структуры в практически водных средах и при температурах немного выше комнатной, химик убеждается, что его прогресс в этой области не столь уж велик. Действительно, химики-органики постоянно стараются создать более быстрые, более простые и более дешевые препаративные методы. Поэтому эта книга является попыткой собрать рассеянные в литературе примеры новой техники проведения органических реакций — техники, которая начала использоваться только в последнее десятилетие. Во многих случаях новая методика снимает обычное требование проведения органических реакций в гомогенных, часто абсолютных , т. е. тщательно высушенных, средах. При межфазном катализе (МФК) субстрат, находящийся в органической фазе, учат ствует в химической реакции с реагентом, который находится в другой фазе — жидкой или твердой. Реакция осуществляется при помощи агента-переносчика. Этот агент, или катализатор, способен солюбилизировать или экстрагировать в органическую среду неорганические и органические ионы в форме ионных пар. [c.9]

    Мы можем сделать предварительное заключение и сказать, что, если переходное состояние представляет собой сопряженную кислоту субстрата, константа скорости катализированной реакции будет пропорциональна (Н ) в разбавленной кислоте и /гд в концентрированной кислоте. В случае если предположение о том, что /во//вн = /s//sh+, не верно, можно ожидать отклонений от таких соотношений. [c.497]

    Если общая начальная концентрация фермента равна (Ео) (Е) -(З-Е) и если предположить, что концентрация комплекса (З-Е) достигает некоторого стационарного значения, то стационарная концентрация комплекса фермент — субстрат будет равна [c.562]

    В фермент-субстратном комплексе фермент взаимодействует с молекулой (молекулами) субстрата (субстратов), ослабляя ключевые связи и уменьшая энергию активации. Обсуждая работу автомобильных каталитических [c.443]

    Линстедом, Дерингом и др. [И] были развиты представления о каталитических пространственных затруднениях, которые возникают из-за геометрического несоответствия между поверхностью катализатора и молекулой субстрата, что затрудняет реакцию. Эти авторы показали экспериментально, что гидрирование производных цис-1,2,3,4,4а,9,10,10о-октагидрофенантрена I на платиновом катализаторе дает главным образом цис-син-цис-пергидрофенантрен II [c.11]

    Ферменты работают не только быстро, но и очень избирательно (селективно). Каким образом клетка проводит только необходимые реакции, при том что в ней присутствуют субстраты для многих других ненужных реакций Почему клетка окисляет глюкозу до СО2 и воды, а не восстанавливает ее до СН4 и водорода Почему клетки желудка переваривают белки, а не углеводы или жиры Ответ на все эти вопросы в том, что ферменты могут катализировать только один специфический тип реакций, и клетки проводят только те реакции, которые соответствуют содержащимся в них ферментам. Поэтому клетка контролирует все происходящие процессы. [c.444]

    В разд. 1.1 межфазный катализ был определен как двухфазная реакция между солями (в твердой форме или в виде водных растворов), кислотами или основаниями и субстратами, находящимися в органических растворителях, протекающая в присутствии так называемых межфазных катализаторов. Типичными представителями таких катализаторов являются ониевые соли или вещества, образующие комплексы с катионами щелочных металлов, такие, как краун-эфиры, криптанды или их аналоги с открытой цепью. Как уже указывалось в разд. 1.1, определение МФК основано скорее на наблюдаемых эффектах, а не на каком-либо едином механизме. Впрочем, широкие исследования этих эффектов привели к выяснению механизма многих реакций МФК. [c.44]

    Происходит реакция и продукты удаляются с поверхности фермента, освобождая его для взаимодействия молекул субстратов с помощью фермента. [c.444]

    Аэротенк — аппарат с постоянно протекаюп е У сточной водой, в толще которой развиваются аэро(11и.1с 1Микрооргаппзмы, потребляюпще загрязнение (субстрат) этой сточной воды. [c.216]

    В биохимии — мест ) в молекуле фермента, в котором связывается молекула превращаемого субстрата [c.543]

    Под твердой земной корой лежит базальтовый субстрат, близкий к пластическому со стоянию, при наличии которого в субстрате не могут образоваться трещины. Следовательно, этот базальтовый пояс служит непреодолимым препятствием-для проникновения воды до земного ядра и подъема из ядра углеводородных эманаций, если бы такие и могли возникнуть в результате воздействия ювенильной воды на карбиды металлов. Следовательно, возникновение углеводородов в земном ядре и подъем их в верхние зоны земной коры можно считать исключенным. [c.306]

    В действительности такая интерпретация совпадает с экспериментальными данными. В кислотно-каталитических реакциях последовательность реакций обычно начинается с переноса протона от кислоты НА к молекуле субстрата М (или ее гидрату). В случае мутаротации глюкозы носледовате.ль-ность, по-видимому, такова  [c.481]

    Таким образом, сочетание модифицированного принципа геометрического соответствия [62] с моделью циклического переходного состояния, в состав которого входят и субстрат и катализатор, по-видимому, наиболее логично может объяснить механизм реакции Сз-дегид-роциклизации углеводородов на поверхности Pt/ . Что же касается некоторой модификации принципа геометрического соответствия, то здесь необходимо сделать небольшое пояснение. В тех случаях, когда переходное состояние близко по геометрическим параметрам к исходным молекулам и деформации невелики, наше толкование геометрического соответствия сливается с его толкованием в мультиплетной теории. В случае же Сз-дегидроциклизации и гидрогенолиза пятичленного кольца положение иное в свободном циклопентане все пять С—С-связей равны, а в переходном состоянии одна из них сильно растянута и валентные углы искажены. Поэтому положения мультиплетной теории в их классическом толковании здесь неприменимы. В связи с этим предложена [63] новая (в определенном смысле, более строгая) формулировка должно иметься геометрическое соответствие между молекулами в переходном состоянии и поверхностью катализатора. Такого рода де-формационно-мультиплетные представления позволили охватить несколько больший круг явлений, че.м это делала мультиплетная теория, не теряя ничего пз достижений последней. В частности, эти соображения хорошо согласуются с конформационными представлениями, благодаря которым можно объяснить ряд тонких эффектов, проявляющихся в ходе Сб-дегидроциклизации. [c.210]

    Явление конкурентного ингибирования, которое наблюдается в гетерогенном катализе, можно также рассмотреть на примере ферментативного катализа. Предполагается, что ингибитор 3 сильно сорбируется на тех же самых активных местах Е, что и субстрат 3, и, таким образом, замедляет реакцию за счет понижения активных мест. Если добавить к написанной выше схеме [см. уравнение (XVII.10.1)] стадию ингибирования [c.562]

    Оно изменяется в случае наличия любых спсцпфпчсских взаимодействий субстрат — катализатор — растворитель, которые стремятся испортить соотношение. [c.485]

    Если наблюдаются отклонения от соотношения для /го и они не связаны непосредственно с предположением о коэффициентах активности, то такие отклонения можно считать указанием на то, что простой распад сопряженной кислоты субстрата не отражает истинного механизма реакцип. В связи с этим значительный интерес представляет катализированный кислотой гидролиз у-бутиролактона, тщательно изученный в растворах H IO4 и НС1 [67]. Чтобы объяснить тот факт, что скорость катализированной реакции в данном случае пропорциональна не h , а (Н ), авторы предложили механизм, очень похожий на механизм для гидролиза -прониолактона [см. уравнение (XVI.5.9)]. (Отметим, что HjO, несомненно, прочно связана с кислотой в форме LH" , хотя мы и не учитывали этого при составлении уравнения (XVI.5.9). Так как эта последняя система зависит от Лр, мы должны сделать вывод о том, что, в какой бы форме ни существовал гидрат LH, он структурно подобен гидрату L. Иными словами, мы должны встретиться с большими трудностями при объяснении зависимости kg.) [c.497]

    Существование комплекса фермент — субстрат было обнаружено Стерном [103], который показал, что коричневый цвет раствора каталазы меняется на красный при добавлении С2Н5ООН. Применяя спектрофотометрическую методику для непосредственного наблюдения за комплексом, удалось изучить очень быструю реакцию образования комплекса между Н2О2 и каталазоп , а также последующую быструю бимолекулярную стадию [c.563]

    Для осуществления первой стадии (образования мульти-, плетного комплекса) реагирующие молекулы должны получить энергию, необходимую для разрыва связей при этом выделяется энергия образования мультиплетного комплекса. Разность этих энергий и есть (в первом приближении) энергия активации, которая, очевидно, уменьшается с увеличением сродства катализатора к субстрату. Для осуществления второй стадии (распада мультиплетного комплекса с образованием продуктов реакции) мультиплетному комплексу должна быть сообщена энергия, необходимая для разрыва связей в нем в результате выделяется энергия образования конечных продуктов. Разносгь этих энергий определяет скорость второй стадии. Таким образом, безграничное увеличение сродства катализатора к субстрату не приведет к безграничному ускорению каталитического процесса. До определенного предела (пока скорость процесса определяется первой стадией) энергия активации будет уменьшаться и активность катализатора будет увеличиваться. Од- [c.346]

    Молекулы реаге 1Т0В (субстраты) и (1 ермснт подходят друг к другу. Молекулы субстратов присоединяются к активному центру фермента, образуя фермент-субстратный комплекс, в котором их функциональные группы удерживаются в нужном положении (рис. VII.1) [c.443]

    Стадия (1) включает образование еиолыюго промежуточного аниона субстрата и является обратимой. Скорость ее может быть болыие или меныне в зявисимости от природы восстановителя, [c.388]

    Однако легко показать, что при алкилировании слабых кислот, например алифатических спиртов (р/Са 18), в органическую среду экстрагируются одновременно незаряженный субстрат и его анион. Основными равновесными стадиями будут NaOHROH Na+OR -f HjO (водная фаза) [c.55]

    Этот тип реакции впервые был открыт Херриотом и Пик-кером [3, 23]. Эти же авторы исследовали реакцию между вторичными алкилбромидами, водным NaOH и межфазными катализаторами. Основная часть субстрата (81—94%) подвергается элиминированию, а остаток гидролизуется. Такое соотношение характерно для реакций в органических растворителях в отличие от реакций в водных растворах. [c.56]


Смотреть страницы где упоминается термин Субстрат: [c.488]    [c.563]    [c.47]    [c.365]    [c.335]    [c.354]    [c.548]    [c.345]    [c.377]    [c.45]    [c.46]    [c.53]   
Смотреть главы в:

Стереодифференцирующие реакции -> Субстрат

Культура животных клеток Методы -> Субстрат

Культура животных клеток Методы -> Субстрат


Физическая и коллоидная химия (1988) -- [ c.150 ]

Курс химической кинетики (1984) -- [ c.320 ]

Химические приложения топологии и теории графов (1987) -- [ c.509 ]

Химия (1978) -- [ c.397 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.242 ]

Физическая химия (1978) -- [ c.320 ]

Аналитическая химия Том 2 (2004) -- [ c.341 , c.343 , c.344 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.170 , c.201 , c.211 , c.246 , c.274 ]

Молекулярная биофизика (1975) -- [ c.360 ]

Химия (2001) -- [ c.158 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.170 , c.201 , c.211 , c.246 , c.274 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.90 , c.167 ]

Органическая химия Том1 (2004) -- [ c.80 , c.121 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.453 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.254 , c.258 ]

Химические реакции полимеров том 2 (1967) -- [ c.0 ]

Введение в электронную теорию органических реакций (1965) -- [ c.101 ]

Общий практикум по органической химии (1965) -- [ c.125 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.28 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.721 ]

Общая химия (1974) -- [ c.500 ]

Защита зеленых насаждений от вредителей и болезней в условиях городской среды (1985) -- [ c.47 ]

Крепление резины к металлам Издание 2 (1966) -- [ c.50 , c.51 ]

Физическая химия для биологов (1976) -- [ c.341 ]

Теоретические основы органической химии (1973) -- [ c.208 ]

Курс химической кинетики (1962) -- [ c.250 ]

Культура животных клеток Методы (1989) -- [ c.19 , c.21 ]

Теория управления и биосистемы Анализ сохранительных свойств (1978) -- [ c.22 , c.172 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.0 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

АДГЕЗИЯ ПОЛИМЕРОВ К СУБСТРАТАМ РАЗЛИЧНОЙ ПРИРОДЫ Адгезия полимеров к субстратам органической природы

Абсолютная конформация связанного субстрата

Агар как субстрат для факультативных анаэробов

Агар субстрат в органной культуре

Агароза, гель-электрофорез Адгезия также Прикрепление клеток к субстрату

Адгезионная прочность энергий адгезива и субстрат

Адгезия полимеров к субстратам неорганической природы

Аденозинтрифосфат и коэнзим А — специализированные субстраты и переносчики свободной энергии

Адсорбционное взаимодействие и характер связей адгезив — субстрат

Адсорбция адгезива па поверхности субстрата

Активатор способствует взаимной пространственной ориентации катализатора и субстрата

Активатор способствует вхождению субстрата в координационную сферу катализатора путем образования промежуточного комплекса с центральным ионом или входящим лигандом

Активатор увеличивает поляризующую способность катализатора или поляризуемость субстрата

Активатор ускоряет вхождение субстрата в координационную сферу катализатора за счет образования прочного комплекса с центральным ионом

Активаторы взаимодействие с субстратом

Активация избытком субстрата

Активация субстратом

Активирование, при котором облегчается взаимодействие между катализатором и субстратом

Активирование, при котором улучшается контакт между катализатором и субстратом

Алфавитный указатель субстратов и продуктов реакций

Альвеолы субстраты

Альтернативные субстраты

Амбидентные субстраты

Амидная группа, внеплоскостная субстрата в участках

Аминокислоты как субстраты для трансаминазы

Аммиак как субстрат для нитрифицирующих бактерий

Аммиак реакционная способность субстратов

Анализ молекулярного субстрата коры мозга

Анализ молекулярного субстрата сердечной мышцы

Аналоги переходного состояния субстрата зонды для исследования комплементарности

Ангиотензиноген (полипептидный субстрат ренина)

Ангиотензиноген также Полипептидный субстрат ренина

Ароматические субстраты

Ароматические субстраты азот как уходящая группа

Ароматические субстраты с электроноакцепторными группами

Асимметрические реакции симметричных субстратов

Асимметричный фермент может превратить симметричный субстрат в асимметричный

Ассоциация ферментов н субстратов

Ахиральные субстраты и хиральные реагенты

Ахиральные субстраты п хиральные катализаторы

Ацетилхолинэстераза как субстрат

Ацетилхолинэстераза, взаимодействие субстратом

Ациламиногруппа в субстратах

Белки субстрат дыхания

Белки субстраты протеаз

Бензол субстраты с двумя уходящими

Бимолекулярная активация при взаимодействии фермента с субстратом

Бимолекулярное строения субстрата

Бимолекулярные реакции между субстратами (Схемы

Биореакторы анализ размерностей с доливом субстрата

Биосинтез микробного белка основы технологии субстратов

Биотрансформация целлюлозосодержащих субстратов с целью получения спирта и органических кислот (Ж- Н Богдановская)

Борные кислоты, аналоги не специфических субстратов

Бутилкаучук реакция с субстратом

Вариабельный субстрат

Вещества, реагирующие с субстратом

Взаимодействие адгезива с субстратом

Взаимодействие рестриктаз II типа с модифицированными субстратами

Взаимодействие связи М—Н с ненасыщенными субстратами

Взаимодействие фермента с субстратами

Взаимодействие фермента с субстратами адаптация

Взаимодействие фермента с субстратами влияние концентрации солей

Взаимодействие фермента с субстратами изоферменты и температурная

Взаимодействие фермента с субстратами температурная модуляция

Взаимодействие фермента с субстратами температуры

Взаимопревращаемость энергии связывания и энергии активации стадии химического превращения субстрата

Вильгельми обработки поверхности субстрата

Включение в субстрат

Влияние заместителей субстрата

Влияние концентрации субстрата

Влияние концентрации субстрата иа скорость ферментативной реакции

Влияние концентрации субстрата на скорость реакции, катализируемой трипсином

Влияние концентраций субстрата и фермента на скорость ферментативной реакции

Влияние кристаллического субстрата на стереоспецифическую полимеризацию

Влияние природы электрофильного реагента и строения ароматического субстрата на направление реакций замещения

Влияние природы элемента, связанного с ароматическим кольцом субстрата

Влияние свойств целлюлозных субстратов на скорость их ферментативного гидролиза

Влияние строения молекулы субстрата

Влияние строения молекулы субстрата и хирального восстанавливающего агента в асимметрических реакциях Гриньяра

Влияние строения реагента (субстрата) на гетеролитическую диссоциацию

Влияние строения субстрата

Влияние строения субстрата на реакционную способность в реакциях Стерические факторы

Влияние строения субстрата, природы нуклеофила и растворителя на скорость и равновесие реакций типа

Влияние строения субстрата, реагента и среды на скорость нуклеофильного замещения

Влияние структуры субстрата

Влияние субстрата и растворителя на гидрирование

Влияние субстрата на структуру и свойства слоя адгезива

Водородные связи в комплексе фермент субстрат

Восстановленные неорганические соединения как субстраты дыхания

Галактозидаза субстрат нитрофенил галактопиранозид

Генетическая субстраты

Геология материков — недостаточный, но основной источник геологии Земли. Историческая роль Э. Зюсса в выявлении геологии континентов ( 55, 56). Стратисфера ( 57), Мозаичное строение субстрата биосферы ( 58). Нижняя граница биосферы ( 59). Метаморфизм, повышение температуры, значение давления (всемирное тяготение) и газовых растворов

Гепатоциты, влияние субстрата

Гетероароматические субстраты, фотоинициированная реакция

Гетероароматические субстраты, фотоинициированная реакция енолят-ионами кетонов

Гидрофобность субстратов

Гипотеза о напряжении субстрата в активном центре лизоцима

Гистидин-цистеиновые комплексы и активация субстрата гексокиназой и креатинкиназой

Гликоген как дыхательный субстрат

Гликогенфосфорилаза изменение структуры при взаимодействии с субстратом

Глиоксилат как регенерирующий субстрат в сериновом пути

Глюкоза как гликолитический субстрат

Глюкоза субстрат для фотоокисления

Гомолитическая диссоциация связи субстрате

График для ингибирования субстрата

Гуматы как субстраты микробного метаболизма

Движение клетки по субстрат модель

Дегидрирование субстратов перекисью водорода (пероксидазное действие)

Дегидрогеназы (Субстрат НАД(Ф)-оксидоредуктаза. КФ

Действие субстрата на полимеры

Деление клеток и прикрепление к субстрату

Деформация субстратов

Дизамещенные субстраты

Дизамещенные субстраты Дииодбензол

Дизамещенные субстраты Дикарбонильные соединения, енолят-ионы

Дизамещенные субстраты Дикетоны

Дизамещенные субстраты Ы-Дизамещенные амиды

Дизамещенные субстраты енолят-ионы

Диссоциация комплексов фермент — субстрат и фермент— продукт

Диффузионные явления в системе адгезив — субстрат

Диффузия и число активных соударений фермента с субстратом

Другие межфазные реакции серусодержащих субстратов

Дыхание больного растения пути превращения дыхательного субстрата

Дыхание больного растения субстраты

Дыхание и гликолиз. Окисление меченых субстратов

Дыхание субстраты

Дыхательные субстраты

Жесткие основания, кислоты, субстраты

Жесткие субстраты

Жизнь субстрат

Жиры субстрат дыхания

Зависимость амплитуды всплеска от концентрации субстрата

Зависимость от субстрата

Зависимость от субстрата при циркулирующих метастазах

Зависимость скорости радикального замещения у атома водорода от строения субстрата

Зависимость стационарной скорости окисления кислородом субстратов—доноров электронов

Загрязнение ферментов субстратом

Замещение зависимость типа реакции от заместителей в субстрате

Замещение зависимость типа реакции от заместителей в субстрате, замещающей

Замещение нуклеофильное бимолекулярно влияние строения субстрата

Замещение субстрата

Замещение электрофильное в ароматическом влияние строения субстрата

Зона фермента, которая специфически взаимодействует с субстратом, называется активным центром

ИФА без разделения компонентов с использованием в качестве метки флуорогенных субстратов

Идентификация красителей в свободном состоянии и на субстратах

Идентификация органических пигментов на нетекстильных субстратах (И. Томсон)

Избирательная активация альтернативных реакционных центров субстрата

Изменения конформации фермента и. субстрата эффекты напряжения

Измерение константы субстрата методами стационарной кинетики

Измерение сродства между ферментом и субстратом

Изомеризация субстратов

Изостерический субстрат

Изоферменты сродство к субстратам

Изучение информационных изменений лактатдегидрогеназы при связывании кофермента и субстрата

Иммобилизованные субстраты, ингибиторы и кофакторы ферментов

Инактивация влияние субстрата

Инактивация при взаимодействии с субстратом

Ингибирование высокими концентрациями субстрата

Ингибирование и активация избытком субстрата

Ингибирование избытком субстрат

Ингибирование продуктом субстратом

Ингибирование субстратом

Ингибиторы в препарате субстрата

Ингибиторы реакций, протекающих с участием одного субстрата

Ингибиторы соединенные с субстратом или

Индикация и полуколичественное определение фосфорорганических ингибиторов в воде при помощи субстрат-индикаторной бумаги

Индуктор субстрата

Индуцированное соответствие между ферментом и субстратом

Инициирующий субстрат

Ионизация комплекса фермент субстрат

Ионизация субстрата

Использование агара в качестве субстрата

Использование аналогов субстратов для выявления стадии, лимитирующей скорость процесса

Использование в качестве субстрата сгустка плазмы

Использование энергии связывания фермента с субстратом в катализе

Исследования токсических веществ в биологических субстратах

Истощение запасов субстрата

Истощение запасов субстрата влияние на кинетические кривы

Кажущееся ингибирование продуктами в реакциях ферментативной деградации полимерных субстратов

Карбоксильная группа как субстрат для восстановления при фотосинтезе

Карбоксипептидаза взаимодействие фермент субстрат

Карбоксипептидаза присоединение субстратов и ингибиторов

Картофель как питательный субстрат. . Срок службы кормового субстрата и хранение субстратов

Катализ субстрат

Каталитические субъединицы первичный субстрат

Кетоны как субстраты в нуклеофильном присоединении

Кетоны с дизамешенными субстратам

Кинетика быстрых с участием нескольких субстратов

Кинетика действия ферментов один субстрат

Кинетика реакций с участием двух субстратов

Кинетика роста микроорганизмов и потребления субстрата в батарее непрерывно действующих аппаратов полного смешения

Кинетика роста микроорганизмов и потребления субстрата в непрерывно действующем аппарате полного смешения

Кинетика роста микроорганизмов и потребления субстрата в непрерывно действующем аппарате полного смешения с рециркуляцией биомассы

Кинетика роста микроорганизмов и потребления субстрата в периодически действующем аппарате

Кинетика совместного окисления двух быстро окисляемых субстратов пероксидазы (о-дианизидин и гидрохинон)

Кинетика совместного окисления двух медленно окисляемых субстратов пероксидазы (аскорбиновая кислота и ферроцианид калия)

Кинетика совместного окисления медленно и быстро окисляемых субстратов пероксидазы (аскорбиновая кислота и гидрохинон)

Кинетическая реакция с участием нескольких субстратов и продуктов

Кинетические схемы с равновесными стадиями присоединения субстратов

Кинетический анализ реакций с участием нескольких субстратов и продуктов

Кислородные соединения как субстраты

Кислородные соединения как субстраты восстановления

Классификация по типу превращения субстрата

Классификация ферментных электродов по субстратам

Клетки зависимость от субстратов

Количественное описание реакционной способности субстратов

Количественное определение метанола и формальдегида в биологических субстратах

Количественные зависимости структуры субстратов и их реакционной способности

Комплекс катализатор субстрат

Комплекс фермент субстрат Комплексы III

Комплексообразование фермента с субстратом

Комплексы РНК с субстратом

Комплексы макромолекулярные, регуляция ферментативной активности тройные фермент металл—субстрат

Комплексы тройные фермент—металл—субстрат

Комплексы энзим-субстрат

Комплементарность поверхностей субстрата и фермента

Конкурентное торможение избытком субстрата

Конкурентное торможение, взаимодействие субстратов

Конкурентные субстраты

Конкурирующие субстраты

Константа взаимодействия фермент субстрат

Константа диссоциации комплекса концентрации субстрата

Константа диссоциации комплекса фермент субстрат

Концентрация субстратов

Кооперативное связывание субстрата

Коррекция обмена на уровне субстрата

Кофермент специализированный субстрат

Коферменты как вторые субстраты

Красители, образующиеся на субстрат

Крахмал как дыхательный субстрат

Кремний в биологических субстратах

Кривая при адсорбции субстрата

Лайнуивера-Берка график для ингибирования субстрата

Лактат как субстрат для пропионовокислых бактерий

Лебедев. К методике исследований токсичности вод и подводных субстратов с помощью обрастателей

Лейцинаминопептидаза длинноцепочечные субстрат

Лизоцим связывание субстрата

Макромолекулярные субстраты

Макромолекулярные субстраты поликатионные полимеры

Макромолекулярные субстраты стерическое исключение

Макромолекулярные субстраты флуорогенные

Макромолекулярные субстраты хромогенные

Меласса как субстрат для биотехнологии

Мембранный потенциал субстрату дыхания

Место расщепления субстрата

Метанол как субстрат для

Методические указания по определению севина в биологических субстратах и воде методом тонкослойной хроматографии

Методы определения места расщепления субстрата

Механизм движения клетки по субстрату

Механизм реакции с одним субстратом, одним продуктом и одной промежуточной формой фермента

Механизм с замещением фермент ингибирование субстратом

Механизм с неупорядоченным присоединением субстрата

Механизм с неупорядоченным присоединением субстрата вывод

Механизм с неупорядоченным присоединением субстрата и с образованием

Механизм с неупорядоченным присоединением субстрата изотопный обмен

Механизм с неупорядоченным присоединением субстрата ингибирование субстратом

Механизм с неупорядоченным присоединением субстрата тройного комплекса

Механизм с неупорядоченным присоединением субстрата уравнение скорости

Механизм с упорядоченным присоединением субстрата

Механизмы влияния температуры на сродство ферментов к субстратам

Механизмы реакций с ароматическими субстратами

Механизмы, основанные на изучении кинетики реакций с участием одного субстрата (Схема

Михаэлиса Ментен кинетика субстрата

Михаэлиса комплекс субстрата связывание

Множественная атака субстрата

Множественная атака субстрата влияние

Множественный контакт фермента субстрата

Модели транслокации субстрата

Модели экспоненциального роста популяции с учетом лимитирующего влияния количества субстрата в питательной среде

Модель взаимодействия субстрата

Модель взаимодействия субстрата с ферментом

Модификация адгезива субстрата

Модификация остатков в центре связывания субстратов

Модификация поверхности субстрат

Мономолекулярное строения субстрата

Мягкие кислоты, основания, субстраты

Мягкие субстраты

Направление смещения электронной плотности использование аналогов субстрата

Наружная мембрана митохондрий Насыщение субстратом

Нейраминидаза субстраты

Неравноценное связывание субстрата и индуцированное соответствие

Нестационарная кинетика ферментативных реакций при переменной концентрации субстрата

Нитроалкены как субстраты в реакциях присоединения к сопряженным системам

Нуклеозиддифосфаты как субстрат

О влиянии заряда субстрата и катализатора на скорость водородного обмена

Об определении хлорированных бензолов в выдыхаемом воздухе и биологических субстратах

Оборудование для нанесения мономерных клеев на субстраты

Обработка субстрата

Образование АТР, сопряженное с окислением субстратов

Обратимые реакции с одним субстратом

Обратная пропорциональность между количеством субстрата и количеством продукта

Окисление меченых субстратов

Окись этилена как субстрат в нуклеофильном замещении

Оксигенация субстрата

Оксидазы субстраты

Определение активности целлюлазного комплекса по нерастворимому окрашенному субстрату

Определение ацетальдегида в биологических субстратах

Определение зависимости скорости реакции от концентрации субстрата

Определение метилового спирта в биологических субстратах

Определение неорганических бромидов в биологических субстратах

Определение органических летучих соединений фтора в биологических субстратах

Определение фенола в биологических субстратах

Определение формальдегида в биологических субстратах

Определение фторидов в биологических субстратах

Ориентация в реакциях электрофильного замещения. Влияние строения субстрата на скорость и избирательность процесса

Основные механизмы влияния температуры на сродство ферментов к субстратам

Основные пути окисления дыхательного субстрата

Особенности почвы как субстрата, питающего растение

Особенности рельефа и структуры поверхности различных субстратов

Относительные концентрации субстрата, использование в кинетике

Ошибки в измерении реальной концентрации субстрата

Пептидилтрансферазный центр рибосоме донорный и акцепторный субстрат

Пептидилтрансферазный центр рибосоме конформация субстратов

Пептидилтрансферазный центр рибосоме специфичность по отнощению к субстрату

Переаминирование меченных N субстратов

Переаминирование субстраты

Перенос водорода от хиральных восстанавливающих агентов к ахиральным субстратам

Перенос электрона на субстрат

Переходное состояние субстрата

Переходное состояние субстрата аналоги

Переходное состояние субстрата стабилизация

Периодическая культура с добавлением субстрата

Периодическая ферментация и периодическая ферментация с добавлением субстрата

Периодическое, периодическое с добавлением субстрата и непрерывное культивирование

Пероксидаза в реакциях индивидуального окисления субстратов

Пероксидаза в реакциях окисления медленно и быстро окисляемых субстратов

Пероксидаза в реакциях оксидазного окисления субстратов

Пероксидаза в реакциях пероксидазного окисления субстратов

Пиридиновые нуклеотиды — специализированные субстраты оксидоредуктаз

Пирофосфат магния как субстрат пирофосфатазы

Поверхностная анергия неорганических субстратов

Поверхностная анергия полимерных субстратов

Поверхностная энергия неорганических субстратов

Поверхностная энергия полимерных субстратов

Поверхностная энергия субстрат

Подвижность галогенов в субстратах с двумя уходящими

Подготовка поверхности субстрата

Подготовка поверхности субстрата. Модификация субстрата

Получение и реакции серусодержащих субстратов

Пористые субстраты

Построение вторичных кинетических прямых на основе исследований двух субстратов

Посуда пластмассовая в качестве субстрата

Посуда пластмассовая в качестве субстрата Равновесное состояние культур

Потребление субстрата и выход биомассы

Превращение высокомолекулярных субстратов

Предстационарная кинетика ферментативных реакций при постоянной концентрации субстрата

Приготовление раствора для отмывки, содержащего субстрат

Прикрепление клеток к субстрату

Примеры активации путем избирательной сорбции субстрата на ферменте

Принудительный порядок ингибирование избытком субстрата

Природа связей между молекулами фермента и субстрата

Присоединение радикалов влияние отношения олефин субстрат

Присоединение свободнорадикальное влияние структуры субстрата на скорость

Присоединение субстрата в трех

Присоединение субстрата в трех точках

Присоединение субстратов и ингибиторов

Присоединение хирального амина к углерод-углеродной двойной связи в хиральном субстрате

Присоединение хиральных аминов к углерод-углеродной двойной связи в ахиральном субстрате

Проблема молекулярного субстрата живых систем

Промежуточный комплекс фермент — субстрат

Пропиолактон как субстрат в нуклеофильном замещении

Пропитка пористых субстратов Профилографы

Простетические группы соединение с субстратами

Протеинкиназа специфический субстрат

Процессы на границе субстрат — покрытие

Пути продвижения конусов роста могут определяться локальными химическими особенностями субстрата

Р а б о т а 44. Ингибирование аргиназы аналогом субстрата — гуанидином

Равновесие металл — субстрат

Раздел А Общие закономерности ферментативного превращения полимерных субстратов

Раздел Б Лизоцим. Закономерности действия и специфичность по отношению к бактериальным и модельным (природным и синтетическим) субстратам

Разрушение в системе адгезив субстрат

Разрушение клеевых соединений по субстрату

Распад с одинаковой скоростью общего промежуточного соединения, образовавшегося из разных субстратов

Распределение капель субстрата

Распределение субстрата

Растения и сродство к субстрату

Расчет активности катализаторов в зависимости от молекулярных характеристик субстрата

Реагенты и субстраты

Реакции аллильных субстратов, катализируемые палладием

Реакции в темноте, субстраты с одной уходящей группой

Реакции двух субстратов с одним ферментом

Реакции между двумя субстратами

Реакции с двумя конкурирующими субстратами

Реакции с дизамещенными субстратами

Реакции с одним субстратом

Реакции с участием двух и большего числа субстратов

Реакции фотоокисления с химической сенсибилизацией субстрата

Реакции, в которых кислород присоединяется к субстрату

Реакции, в которых органический субстрат и окисляется, и восстанавливается

Реакции, в которых субстрат теряет кислород

Реакции, катализируемые ферментами с участием одного субстрат

Реакционная способность ароматических субстратов

Реакционная способность по отношению к алифатическим субстратам

Реакционная способность субстрата

Реакция ИФК с субстратом

Реакция с участием двух субстратов

Регенерирующийся субстрат для каталитического пентозофосфатного цикла

Регенерирующийся субстрат для каталитического цикла

Регуляция состояний молекулярного субстрата

Регуляция, обусловленная доступностью субстратов или коферментов

Рекомбинация субстраты

Рельеф п структура поверхности субстратов

Ренина полипептидный субстрат

Ренина полипептидный субстрат выделение

Ренина полипептидный субстрат определение строения

Ренина полипептидный субстрат синтез

Ренина субстрат

Рентгеноструктурное исследование комплекса рестриктазы EoR I с субстратом

Рентгеноструктурный анализ исследование субстрата

Роль адсорбции в ориентации молекул субстрата

Роль изоферментов, различающихся по сродству к субстратам, в температурной адаптации

Рост микроорганизмов сродство к субстрату

Сверхсопряжение реагентов и субстрата

Свободная энергия сорбции субстрата на ферменте как источник ускорения реакции

Свободные радикалы биохимических субстратов

Сводные данные о чувствительности рестриктаз к модификациям субстрата

Селективная активация альтернативных реакционных центров субстрата

Силы, действующие при взаимодействии фермента с субстратом

Синтез конъюгата флуорогенного субстрата фермента с определяемым лигандом (С — Л)

Синтетические и природные субстраты

Скорость реакций при торможении за счет субстрата

Сннтез регенерирующегося субстрата — оксалоацетата

Соединение фермента с субстратом (фермент-субстратный комплекс)

Сокращения для названий субстратов

Соотношение сополимер — субстрат при сополимеризации

Соотношение фермент — субстрат

Сорбиновая кислота как субстрат

Состояние расщепляемой группы субстрата

Спектры поглощения конъюгата флуорогенный субстрат — определяемый лиганд до и после ферментативного гидролиза

Спектры флуоресценции конъюгата флуорогенный субстрат — определяемый лиганд до и после ферментативного гидролиза

Специализированные субстраты ферментативных реакций

Специфичность гидроксилирования по отношению к субстрату

Специфичность ферментов по отношению к конкурирующим субстратам

Сравнение реакционной способности субстратов в аммиаке

Сродство к субстратам

Сродство фермента к субстрату

Сродство фермента к субстрату, мера

Стабилизация ферментов субстратами

Стационарная кинетика двусторонних реакций с одним субстратом и одним продуктом

Стационарная кинетика односторонних реакций с одним субстратом

Стационарная кинетика ферментативных реакций с двумя субстратами

Стенание адгезива с поверхности субстрата

Строение субстрата

Структурное и энергетическое состояние белкового субстрата раковой клетки

Суберон Субстрат

Субстрат (питательное вещество)

Субстрат в бессывороточной среде

Субстрат взаимодействие с ферментом, скорость

Субстрат специализированный

Субстрат, использование аналогов

Субстрат, кислотно-основные свойств

Субстрат, определение кинетическим методом

Субстрат, определение понятия

Субстрат, техника добавления

Субстрат-связывающие центры

Субстрат-специфическая реакция

Субстрата фиксация

Субстраты Субъединица

Субстраты азопигментов

Субстраты активированные производные

Субстраты влияние их концентраций на температурную модуляцию активности ферментов

Субстраты для выявления окислительно-восстановительных ферментов

Субстраты для диастерео-дифференцирующих реакций

Субстраты для энантио-дифференцирующих реакций

Субстраты дыхания и дыхательный коэффициент

Субстраты и индукторы гликозидаз

Субстраты и их аналоги

Субстраты и их аналоги их избытком

Субстраты и элюция с их помощью

Субстраты как активаторы фермента

Субстраты конформация в активном центре

Субстраты концентрация, влияние на скорость

Субстраты механизм взаимодействия с ферментом

Субстраты неорганические

Субстраты нерастворимые

Субстраты определение активности

Субстраты органические

Субстраты относительная реакционная способность

Субстраты пептидаз

Субстраты переноса электрона и прочие специализированные субстраты оксидоредуктаз

Субстраты полифункциональные

Субстраты реакции алкилирования

Субстраты с двумя уходящими группам

Субстраты с мезо-углеродным атомом

Субстраты с ограниченной конформационной

Субстраты с одной уходящей группой

Субстраты связывание с ингибиторами

Субстраты состояние расщепляемой связи

Субстраты сравнительная реакционная способность

Субстраты структура

Субстраты типы расщепляемых. связей

Субстраты торможение активности фермента

Субстраты ферментативных реакций

Субстраты физиологические концентрации

Субстраты фосфатаз

Субстраты эстераз и липаз

Субстраты, активная форма

Субстраты, активная форма амидгидролаз

Субстраты, активная форма комплексах

Субстраты, активная форма подвижностью

Субстраты, принимающие участие в реакции

Супрамолекулярные системы узнавания субстратов

Температурная компенсация сродство с субстратом

Теория активации водорода окисляемого субстрата

Тепловая денатурация стабилизирующий эффект субстрата

Типы питательных субстратов

Тирозин субстрат для синтеза тироксина

Тирозин субстрат для синтеза тироксина и адреналина

Титан в биологических субстратах (моче и крови)

Титрование антител против лиганда с помощью конъюгата флуорогенный субстрат — определяемый лиганд

Толуол как субстрат для окисляющих его бактерий

Торможение конкурентное, взаимодействие субстратов Тупиковые комплексы

Транскетолаза субстраты

Транспорт с химической модификацией транспортируемых субстратов

Транспорт субстратов и продуктов

Транспортные характеристики субстратов гидрофильных

Трипсин полипептидного субстрата ренина

Трипсин связывание субстратов аллостерическое

Трудности интерпретации данных о скорости окисления субстратов интактными клетками

Уменьшение активности катализатора при реакции с субстратом

Упорядоченное присоединение субстратов

Усиленное выведение субстрата

Условия осаждения продуктов реакций и прямого взаимодействия газов и паров с субстратом

ФЕНОЛЫ — СУБСТРАТЫ ФЕРМЕНТА ПЕРОКСИДАЗЫ

Фенилацетонитрил, анион-радикал аддукты с субстратами

Фермент конформационный переход при связывании субстрата

Фермент насыщение субстратом

Фермент субстрат

Ферментативные реакции концентрация субстрата

Ферментные конъюгаты и субстраты

Ферментные субстраты для выявления фосфатаз

Ферментные субстраты для выявления эстераз

Ферменты взаимодействие с двумя субстратами

Ферменты комплекс с субстратом

Ферменты кривые насыщения субстратом

Ферменты реакции с участием двух субстратов

Ферменты связывание субстратов

Ферменты трехточечная фиксация субстратов

Ферменты три точки присоединения к субстрату

Ферменты, адаптация кооперативность связывания субстратов

Ферменты, активация металлом субстратом

Ферменты, активация металлом тремя и более субстратам

Физиологические концентрации субстратов близки к величинам Км Модуляторы обычно изменяют сродство фермента к субстрату, а I не значения Ушах

Флороглюцин как субстрат пероксидазы капусты

Флороглюцин как субстрат пероксидазы капусты активность дегидрогеназ

Флороглюцин как субстрат пероксидазы капусты некрозов у капусты

Флуориметрия в иммуноферментном субстраты

Формирование адгезионного контакта влияние микрорельефа поверхности субстрата

Фосфорилирование на уровне субстрата

Фосфофруктокиназа определение аномерной специфичности методом остановленной струи, замороженной струн и с помощью использования субстратов с фиксированной конфигурацией

Фотометрическое определение с индолфенилацетатом в качестве субстрата

Фотохимия красителей на субстратах

Фрагментация полипептидной цепи ферментативными методами Приготовление субстрата

Фрагменты природных субстратов

Фумараза скорость обмена субстрата

Функциональное значение высоких и низких величин сродства между ферментом и субстратом

ХИМИЧЕСКАЯ ТРАНСФОРМАЦИЯ СУБСТРАТА Состояние каталитически активных групп

Характеристика гидролизатов и сульфитных щелоков как субстратов для выращивания микроорганизмов

Химическая природа поверхности субстратов

Химотрипсин взаимодействие с ароматическими субстратами

Химотрипсин гидролиз аминокислотных субстратов

Химотрипсин деформация субстрата

Химотрипсин субстраты

Хиральные сольватирующие агенты, субстраты и их ассоциация

Хиральные субстраты

Хлорогеновая кислота как субстрат полифенолоксидазы

Хлорофилл реакция с субстратами

Холестерол как дыхательный субстрат

Целлюлоза как субстрат для

Центр связывания субстрата в трипсине

Центры связывания субстрата сериновых протеаз

Циклизации реакции субстраты с одной уходящей группой

Циклизаций бифункциональных субстратов

Циклизация с предварительной координацией субстратов в комплексах с переходными металлами

Чувствительность метилаз к модификациям субстрата

Шление макромо субстраты

Эволюция фермента в сторону увеличения максимальной скорости реакции сильное связывание переходного состояния субстрата — слабое связывание самого субстрата

Экспериментальные данные об использовании энергии связывания в катализе и комплементарности фермента переходному состоянию субстрата

Электронные эффекты заместителей в субстрате

Электростатические эффекты . 8.2.5. Деформация субстрата

Электростатическое притяжение фермента к субстрату

Элиминирование влияние субстрата

Элиминирование строения субстрата

Энергия связывания субстратов с ферментами

Эффект сближения субстрата и фермент

Ядерный магнитный резонанс субстраты и ассоциации

диполярное субстрата

клеофильное замещение ароматических субстратов

типа субстрат



© 2025 chem21.info Реклама на сайте